Top #10 ❤️ Các Liên Kết Trong Cấu Trúc Bậc 3 Của Protein Xem Nhiều Nhất, Mới Nhất 9/2022 ❣️ Top Trend | 3mienmoloctrungvang.com

Các Bậc Cấu Trúc Phân Tử Protein

Các Bậc Cấu Trúc Của Phân Tử Protein

Review: Cấu Trúc Bậc 2 Của Protein

Protein Và Cấu Trúc Của Protein

Chức Năng Và Sự Biến Tính Của Protein

Khái Niệm Và Cấu Trúc Enzyme

Peptide là một chuỗi nối tiếp nhiều amino acid (số lương ít hơn 30). Với số lượng amino acid lớn hơn, chuỗi được goi là polypeptide. Mỗi polypeptide có hai đâu tận cùng, một đầu mang nhóm amine tự do, đâu kia mang nhóm carboxyl tự do. Protein được dùng để chi đơn vị chức năng, nghĩa là một cấu trúc phức tạp trong không gian chứ không phải đơn thuần là một trinh tự amino acid. Chuỗi polypeptide có thể uốn thành cấu trúc hinh gậy như trong các protein hình sợi hay cấu trúc khối cầu như trong các protein dạng cầu hay một cấu trúc gồm cả hai dạng trên. Môt protein có thể được hinh thành từ nhiều chuỗi polypeptide.

Người ta thường phân biệt cấu trúc của phân tử protein thành bốn bậc:

Cấu trúc bậc một là trinh tự sắp xếp các gốc amino acid trong chuỗi polypeptide. Cấu trúc này đươc giữ vững nhờ liên kết peptide (liên kết cộng hóa tri). Vi mỗi một amino acid có gốc khác nhau, các gốc này có những đặc tính hóa học khác nhau, nên một chuỗi polypeptide ở các thời điểm khác nhau có những đặc tính hóa học rất khác nhau. Tuy nhiên, về tổng quát thì tất cả các chuỗi polypeptide được xây dựng một cách có hệ thống từ các nhóm nguyên tử CO, CH và NH. Sự xây dựng có hệ thống này là cơ sở để tạo nên cấu trúc bậc hai.

Lần đầu tiên năm 1954 F. Sanger người đầu tiên xác định được trình tự sắp xếp của các axit amin trong phân tử insulin. Phân tử insulin gồm hai mạch: mạch A chứa 21 amino acid và mạch B chứa 30 amino acid. Hai mạch nối với nhau bởi hai liên kết disulfua (-S-S-). Công trình này đã đặt cơ sở cho các nghiên cứu tiếp theo và ông được nhận giải thưởng Nobel 1958.

Là tương tác không gian giữa các gốc amino acid ở gần nhau trong chuỗi polypeptide. Cấu trúc được làm bền chủ yếu nhờ liên kết hydrogen được tạo thành giữa các liên kết peptide ở kề gần nhau, cách nhau những khoảng xác định. Do cấu trúc bậc 1 gấp khúc một cách ngẫu nhiên dưới các điều kiện sinh học vì các gốc R khác nhau tác động với nhau theo nhiều cách khác nhau nên cấu trúc bậc 2 xếp thành hai nhóm: xoắn alpha và lá phiến . Loại xoắn alpha là sợi ở dạng xoắn ốc, cuộn xung quanh một trục, mỗi vòng xoắn có 3,6 gốc amino acid. Trong cấu trúc này có nhiều liên kết hydro với mức năng lượng nhỏ vì vậy nó đảm bảo tính đàn hồi sinh học.

Là chuỗi polypeptid được gấp nếp nhiều lần và đưọc ổn định nhờ các liên kết hydro giữa các nguyên tử của các liên kết peptid trong đoạn kế nhau của chuỗi. Trong liên kết này các mạch đã được kéo căng ra – dễ gấp nếp nhưng rất dễ bị đứt khi kéo căng thêm. Cả hai loại cấu trúc này đều tạo nên bởi liên kết hydro giữa các khu vực liên kết peptid của mạch. Nhóm biến đổi R không tham gia vào sự hình thành cấu trúc bậc 2. Cả hai chuỗi có thể cùng có mặt trong phân tử protein.

Ví dụ : Chuỗi và β trong cấu trúc Hb trong hồng cầu.

Là tương tác không gian giữa các gốc amino acid ở xa nhau trong chuỗi polypeptide, là dạng cuộn lại trong không gian của toàn chuỗi polypeptide.

Nhiêu chuỗi polypeptide trong cơ thể sống tồn tại không phải ở dạng thẳng mà gấp khúc và qua đó mà tạo nên cấu trúc không gian ba chiều. Tuy nhiên, cấu trúc này hoàn toàn xác định, chủ yếu là do trình tự các amino acid và môi trường. Khi một chuỗi polypeptide tách ra khỏi ribosome sau khi tổng hợp và được thải ra trong tế bào chất như là môi trường tạo hình thì nó hình thành nên cấu trúc tự nhiên rất nhanh, đăc biệt đối với cấu trúc hình cầu, mang lại cho protein những đặc tính sinh lý quan trọng. Có thể do chuyển động nhiệt của các chuỗi polypeptide mà các nhóm của các gốc amino acid tiếp xúc với nhau, dẫn đến có thể kết hợp với nhau.

Cấu trúc bậc 3 đặc biệt phụ thuộc vào tính chất của các nhóm R trong mạch polypeptit. Các gốc R phân cực hay ion hóa có khuynh hướng quay ra ngoài (ưa H2O) , các gốc R không phân cực có xu thế vùi vào trong (kỵ nước).

Cấu trúc bậc 3 giữ được hằng định, bởi lực hút giữa các gốc phân cực hay ion hóa của nhóm chuỗi bên (R). Lực hút của các gốc trên với các phân tử H2O bao quanh hay giữa các liên kết hóa trị giữa các nhóm bên của chuỗi

Trong nhiều protein hinh cầu có chứa các gốc cysteine, sự tạo thành các liên kết disulfite giữa các gốc cysteine ở xa nhau trong chuỗi polypeptide, làm cho chuỗi bi cuộn lại đáng kể. Các liên kết khác, như liên kết Val der Waal, liên kết tĩnh điện, phân cực, kỵ nước và hydrogen giữa các mạch bên của các gốc amino acid đều tham gia làm bên cấu trúc bậc 3, như protein hinh cầu. Cấu trúc hình cầu của protein được gọi là cấu trúc bậc ba, là cấu trúc của enzyme.

Là tương tác không gian giữa các chuỗi của các phân tử protein gồm hai hay nhiều chuỗi polypeptide hình cầu . Mỗi chuỗi polypeptide này được gọi là một “tiểu đơn vị”. Sự kết hợp giữa các phân tử này chủ yếu là do liên kết hydrogen và kỵ nước mà không có cầu disulfit hoặc bất kỳ liên kết hóa trị nào giữa các tiểu đơn vị. Bằng cách này hai phân tử xác định có thể kết hợp với nhau tạo thành một dimer. Hemoglobin là một điển hình của protein có cấu trúc bậc 4, được tạo nên từ hai chuỗi với mỗi chuỗi có 141 gốc amino acid và hai chuỗi với mỗi chuỗi là 146 gốc amino acid.

Cấu trúc của một hoặc nhiều chuỗi polypeptide có ý nghĩa quan trọng đối với độ hòa tan và chức năng của chúng. Cấu trúc protein được hiểu là sự sắp xếp của những chuỗi riêng lẻ hoặc nhiều chuỗi . Chúng phụ thuộc nhiều vào độ pH của môi trường. Protein và chuỗi polypeptide hoà tan tốt khi những nhóm ưa nước hướng ra phía ngoài, nhóm kỵ nước hướng vào bên trong. Khi một protein thay đổi cấu trúc thì những nhóm kỵ nước quay ra ngoài, protein mất khả năng hòa tan trong nước, ví dụ trường hợp kết tủa không ở dạng tinh thể của protein sữa trong môi trường chua.

Lactic acid đươc sản sinh do vi khuẩn làm giảm pH sữa, làm thay đổi protein sữa. Nhiêu nhóm kỵ nước được hướng ra bên ngoài, protein mất khả năng tan trong nước. Vi vậy, việc thường xuyên duy trì giá tri pH trong tế bào chất rất quan trọng, vi chi có như vậy chức năng hoạt động của các enzyme trong tế bào chất mới đươc đảm bảo.

Mua Pin Điện Thoại Ở Đâu Uy Tín? Mách Bạn Sự Lựa Chọn Hoàn Hảo

Xả Pin Là Gì? Hướng Dẫn Cách Xả Pin Điện Thoại Đúng Tránh Chai Pin

Xả Pin Điện Thoại Là Gì? Hướng Dẫn Cách Xả Pin Điện Thoại Đúng Chuẩn

Cấu Trúc Và Hoạt Động Của Pin Mặt Trời

Pin Điện Mặt Trời Trong Suốt Và Ý Tưởng “cá Nhân Hóa Năng Lượng”

Các Bậc Cấu Trúc Của Phân Tử Protein

Review: Cấu Trúc Bậc 2 Của Protein

Protein Và Cấu Trúc Của Protein

Chức Năng Và Sự Biến Tính Của Protein

Khái Niệm Và Cấu Trúc Enzyme

Vai Trò Của Protein Trong Cuộc Sống Nhom306Sh Ppt

Protein là một polymer mà monomer của nó là các amino acid. Các amino acid này liên kết với nhau bằng liên kết peptide. Về mặt cấu trúc và các dạng tồn tại trong không gian của các protein có khác nhau, hiện người ta phân biệt 4 loại cấu trúc của protein:

Bậc I Bậc II Bậc III Bậc IV

Hình 1: Các bậc cấu trúc của protein

a. Cấu trúc bậc I

Cấu trúc bậc I của protein là thành phần và trình tự sắp xếp của các gốc amino acid trong mạch polypeptide.

Hiện nay, cấu trúc bậc I của nhiều protein đã được thiết lập. Đa số các protein có số gốc amino acid giữa 100 và 500, nhưng cũng có nhiều protein có số lượng gốc amino acid lớn hơn nhiều.

b. Cấu trúc bậc II

Biểu thị sự xoắn của chuỗi polypeptide, là tương tác không gian giữa các gốc amino acid ở gần nhau trong mạch polypeptide.

Nói cách khác, cấu trúc bậc II là dạng không gian cục bộ của từng phần trong mạch polypeptide. Cấu trúc này được làm bền nhờ các liên kết hydro được tạo thành giữa liên kết peptide ở kề gần nhau, cách nhau những khoảng xác định. Theo Pauling và Cori (1951) cấu trúc bậc II của protein bao gồm 2 kiểu chính là xoắn α và phiến gấp nếp β.

Xoắn α Liên kết

Hydro

Gấp nếp β

Hình 2: Các dạng cấu trúc bậc II của protein

– Cấu trúc xoắn α: Khi nghiên cứu về cấu hình không gian của protein , Linus và Robert Corry đã chứng minh rằng, chuỗi polypeptide có cấu tạo xoắn ốc. Mỗi vòng xoắn gồm 3,6 gốc amino acid (18 gốc amino acid sẽ tạo được 5 vòng xoắn). Khoảng cách giữa các vòng xoắn là 5,4A 0 (1,5A 0 cho mỗi amino acid). Các gốc bên của các amino acid không tham gia trực tiếp vào việc tạo thành mạch polypeptide đều hướng ra ngoài. Góc xoắn là 26 0. Có thể xoắn αphải và xoắn αtrái (ngược chiều kim đồng hồ).

Cấu tạo xoắn được giữ bền vững nhờ liên kết hydro, các liên kết hydro được hình thành tối đa giữa các nhóm -CO của liên kết polypeptide này với nhóm -NH của liên kết nhóm peptide thứ 3 kề nó.

Cấu trúc xoắn αcủa protein có độ bền rất cao và rất phổ biến trong các protein, tuy nhiên số lượng vòng xoắn αtrong mỗi protein phụ thuộc vào số lượng và trình tự sắp xếp các amino acid trong protein đó. Một số amino acid không có khuynh hướng tham gia cấu tạo xoắn, ngược lại, một số khác lại đóng vai trò chủ đạo trong việc hình thành cấu tạo xoắn.

Một số kiểu cấu tạo xoắn khác cũng được xác định như cấu tạo xoắn 3 10. Theo kiểu xoắn này, trong mỗi vòng xoắn có 3 gốc amino acid . Cấu tạo xoắn α x và α y thì có 4,4 và 5,2 gốc amino acid trong 1 vòng xoắn. Các dạng cấu tạo xoắn này ít gặp hơn cấu tạo xoắn α.

– Cấu trúc gấp nếp β: là cấu trúc hình chữ chi, tương tự như tờ giấy gấp nếp. Mặt liên kết peptide nằm trên mặt phẳng gấp nếp (mặt phẳng tờ giấy), các gốc bên R của các amino acid có thể nằm ở trên hoặc ở dưới mặt phẳng gấp nếp. Các mạch polypeptide nằm kề nhau liên kết với nhau bằng liên kết hydro giữa nhóm -CO của mạch này với nhóm -NH của mạch kia. Khoảng cách trên trục giữa hai gốc amino acid kề nhau là 3,5A 0 (ở xoắn α).

c. Cấu trúc bậc III

Cấu trúc bậc III là tương tác không gian giữa các gốc amino acid ở xa nhau trong mạch polypeptide, là dạng cuộn lại trong không gian của toàn mạch polypeptide (hình dạng chung của chuỗi polypeptide). Trong thực tế, nhiều protein có cấu trúc bậc III dạng hình cầu. Nguyên nhân làm cho các phân tử protein có thể cuộn lại thành hình cầu là do sự tương tác của các nhóm bên (gốc R) của amino acid. Do sự tương tác này mà cấu trúc bậc II đều đặn bị biến dạng, dẫn đến hình thành cấu trúc bậc III. Như vậy, ở cấu trúc bậc III, chuỗi polypeptide có những vùng có cấu trúc bậc II xác định, có những vùng có cấu trúc gấp nếp β và những vùng xoắn ngẫu nhiên làm cho phân tử cuộn lại có dạng hình cầu. Myoglobin là một protein có cấu trúc bậc III được Kendrew xác định bằng phương pháp chụp nhiễu xạ tia X.

Đặc điểm quan trọng trong cấu trúc bậc III là sự hình thành những vùng kỵ nước do các gốc bên không phân cực của các amino acid hợp thành. Nhiều nghiên cứu đã chứng minh rằng, cấu trúc bậc III được giữ vững và ổn định chủ yếu do sự tương tác kỵ nước và liên kết hidro.

Ngoài ra, người ta cũng tìm thấy liên kết disulfur (-S-S) ở một số protein có cấu trúc bậc III, song sự hình thành cầu disunfua không phải là lực chủ đạo làm cho mạch polypeptide cuộn lại, mà nó được hình thành ngẫu nhiên khi các nhóm -SH của các gốc amino acid trong chuỗi polypeptide đã cuộn lại nằm kề nhau.

Cầu disunfua đóng vai trò giữ vững và ổn định cấu trúc bậc III. Phần lớn các protein hình cầu có cấu trúc bậc III, có các gốc amino acid kỵ nước quay vào trong, còn các gốc amino acid ưa nước phân bố trên bề mặt.

d. Cấu trúc bậc IV

Biểu thị sự kết hợp của các chuỗi có cấu trúc bậc III trong phân tử protein. Hay nói cách khác, những phân tử protein có cấu trúc từ 2 hay nhiều chuỗi protein hình cầu, tương tác với nhau trong không gian tạo nên cấu trúc bậc IV. Mỗi một chuỗi polypeptide đó được gọi là một tiểu đơn vị (subunit), chúng gắn với nhau nhờ các liên kết hydro, tương tác VanderWaals giữa các nhóm phân bố trên bề mặt của các tiểu đơn vị để làm bền cấu trúc bậc IV.

Myoglobin Hemoglobin

Hình 3: Cấu trúc bậc III của myoglobin và bậc IV của hemoglobin

Các Bậc Cấu Trúc Phân Tử Protein

Mua Pin Điện Thoại Ở Đâu Uy Tín? Mách Bạn Sự Lựa Chọn Hoàn Hảo

Xả Pin Là Gì? Hướng Dẫn Cách Xả Pin Điện Thoại Đúng Tránh Chai Pin

Xả Pin Điện Thoại Là Gì? Hướng Dẫn Cách Xả Pin Điện Thoại Đúng Chuẩn

Cấu Trúc Và Hoạt Động Của Pin Mặt Trời

Bài Tiểu Luận Phương Pháp Tạo Cấu Trúc Gel Của Các Protein Trong Các Thực Phẩm Giàu Protein

Tìm Hiểu Về Gel Protein Và Cơ Chế Tạo Gel

Kỹ Thuật Phân Tích Cấu Trúc Protein

Protein Dạng Sợi Là Gì? Phân Loại, Tính Chất Và Cấu Trúc Của Protein

Kiến Thức Tổng Hợp Về Protein

Cấu Trúc Và Tính Chất Hóa Lý Của Protein

BỘ CÔNG THƢƠNG

TRƢỜNG ĐẠI HỌC CÔNG NGHIỆP THỰC PHẨM TP.HCM

TIỂU LUẬN MÔN HỌC

HÓA HỌC THỰC PHẨM

ĐỀ TÀI:

PHƢƠNG PHÁP TẠO CẤU TRÚC

GEL CỦA CÁC PROTEIN TRONG

CÁC THỰC PHẨM GIÀU PROTEIN

GVHD: LÊ THỊ THÚY HẰNG

Thực hiện: NHÓM: 5

THÀNH PHỐ HỒ CHÍ MINH, THÁNG 9 NĂM 2022

PHƢƠNG PHÁP TẠO CẤU TRÚC GEL

DANH SÁCH NHÓM

STT

Nhóm 5

TÊN THÀNH VIÊN

MSSV

1

LÝ THỊ HƢƠNG

2008130148

2

PHẠM THỊ KIM LIÊN

2008130107

3

NGUYỄN THỊ NHÃ UYÊN

2005140715

4

NGUYỄN THỊ NGỌC HUYỀN

2005140225

2

PHƢƠNG PHÁP TẠO CẤU TRÚC GEL

Nhóm 5

3

PHƢƠNG PHÁP TẠO CẤU TRÚC GEL

LỜI MỞ ĐẦU

Từ lâu thực phẩm đã là phần không thể thiếu trong đời sống con ngƣời. Cùng

với tính thiết yếu đó ngành công nghiệp thực phẩm đã ra đời và phát triển với mục

đích là tạo nên nhƣng sản phẩm thực phẩm dinh dƣỡng, an toàn để phục vụ con

ngƣời. Sự phát triển của khoa học nói chung và khoa học ứng dụng trong thực

phẩm nói riêng đã cho chúng ta có những hiểu biết sâu sắc về hợp phần, cấu trúc,

biến đổi trong quá trình chế biến và sử dụng thực phẩm. Mà trong đó cấu trúc sản

phẩm là 1 yếu tố trƣớc tiên tác động lên con ngƣời khi tiếp xúc với sản phẩm thực

phẩm. Trong các cấu trúc của thực phẩm, cấu trúc gel là 1 cấu trúc quen thuộc và

có rất nhiều sản phẩm thực phẩm có cấu trúc này nhƣ giò, phomat …Bài tiểu luận

này trình bày về cấu trúc gel và ứng dụng của nó trong thực phẩm.

Nhóm 5

4

PHƢƠNG PHÁP TẠO CẤU TRÚC GEL

I. ĐỊNH NGHĨA PROTEIN

Protein là những đại phân tử đƣợc cấu tạo theo nguyên tắc đa phân mà các dơn

phân lá axit amin. Chúng kết hợp với nhau thành một mạch dài nhờ các liên kết

peptide (gọi là chuỗi polypeptide). Các chuỗi này có thể xoắn cuộn hoặc gấp theo

nhiều cách để tạo thành cấu trúc không gian khác nhau của protein.

II. PHÂN BIỆT MỘT SỐ HIỆN TƢỢNG TƢƠNG TỰ VỚI SỰ

TẠO GEL

Ta cũng cần phân biệt sự tạo gel với các hiện tƣợng khác tƣơng tự, trong đó

cũng có sự giảm mức độ phân tán của dung dịch protein nhƣ sự liên hợp, sự tập

hợp, sự trùng hợp, sự kết tủa, sự kết tụ và sự đông tụ.

Các phản ứng liên hợp protein thƣờng có quan hệ với các biến đổi ở mức dƣới

đơn vị hoặc ở mức phân tử trong khi đó các phản ứng trùng hợp hóa hoặc tập hợp

hóa lại tạo ra các phức hợp có kích thƣớc lớn.

Sự kết tủa protein lại bao hàm tất cả các phản ứng tập hợp có thể dẫn đén mất

toàn phần hoặc mất toàn bộ độ hòa tan.

Khi protein không bị biến tính nhuwg do giảm lực tĩnh điện giữa các mạch mà

dẫn đến các phản ứng tập hợp không trật tự thì sẽ gây ra hiện tƣợng kết tụ.

Các phản ứng tập hợp không trật tự xảy ra do biến tính và các phản ứng tập

hợp xảy ra do tƣơng tác protein – protein chiếm ƣu thế so với các tƣơng tác

protein – dung môi sẽ dẫn đến một khối lƣợng lớn và thô, gọi là sự đông tụ.

III. GEL PROTEIN

3.1.Định nghĩa

Khi các phân tử protein bị biến tính tập hợp lại thành một mạng lƣới không

gian có trật tự thì hiện tƣợng đó đƣợc gọi là sự tạo gel.

Biến tính protein là sự thay đổi thuận nghịch hay không thuận nghịch cấu trúc

không gian ban đầu của protein nhƣng không làm biến đổi các liên kết hóa trị

Nhóm 5

5

PHƢƠNG PHÁP TẠO CẤU TRÚC GEL

trong phân tử (trừ liên kết disulfide). Khả năng tạo gel của protein là một tính chất

rất quan trọng của nhiều hệ thống protein và đóng vai trò chủ yếu trong việc tạo

cấu trúc hình thái. Do đó, nó cũng là cơ sở để chế tạo ra nhiều sản phẩm thực

phẩm. Phomat, giò, gel gelatin đậu phụ, bột nhào làm bánh mì, các thịt giả từ

protein thực vật (đƣợc kết cấu bằng cách đùn hoặc kéo sợi) là những sản phẩm có

cấu trúc gel.

Khả năng tạo gel của protein đƣợc sử dụng để tạo độ cứng, độ đàn hồi cho một

số thực phẩm để cải biến khả năng hấp thụ nƣớc, tạo độ dầy, tạo lực liên kết (bám

dính) giữa các tiểu phần cũng nhƣ làm bền các nhũ tƣơng và bọt.

3.2.Điều kiện tạo gel

Sự gia nhiệt, trong đa số trƣờng hợp là rất cần thiết cho sự tạo gel.Việc làm

lạnh sau đó cũng cần thiết và đôi khi một sự axit hóa nhẹ nhàng cũng có ích.Thêm

muối (đặc biệt là ion canxi) có thể cũng cần, hoặc tăng tốc độ tạo gel hoặc để tăng

độ cứng cho gel.

Nhiều protein có thể tạo gel không cần gia nhiệt mà chỉ cần một sự thủy phân

enzyme vừa phải, một sự thêm đơn giản các ion canxi, hoặc một sự kiềm hóa kèm

theo trung hòa đƣa pH đến điểm đẳng điện (sản xuất đậu phụ).

Nhóm 5

6

PHƢƠNG PHÁP TẠO CẤU TRÚC GEL

Nhiều gel cũng có thể tạo ra từ protein dịch thể (lòng trắng trứng, dịch đậu

tƣơng), từ các protein không tan hoặc ít tan phân tán trong nƣớc hoặc trong muối

(collagen, protein tơ cơ, isolate (dịch đậm đặc đậu tƣơng) tùng phần hoặc toàn bộ

biến tính. Nhƣ vậy độ hòa tan của protein không phải luôn luôn cần thiết cho sự

tạo gel.

3.3.Cơ chế tạo gel

Nhiều nghiên cứu đã chỉ rõ rằng cần phải có giai đoạn biến tính và giãn mạch

xảy ra trƣớc giai đoạn trật tự giữa protein – protein và tập hợp phân tử.

Khi protein bị biến tính các cấu trúc bật cao bị phá hủy, liên kết giữa các phân

tử bị đứt, các nhóm bên của axit amin trƣớc ẩn ở phía trong thì bây giờ xuất hiện

ra ngoài.Các mạch polymer bị duỗi ra, gần nhau, tiếp xúc với nhau và liên kết với

nhau thành mạng lƣới không gian ba chiều mà mỗi vị trí tiếp xúc mạch là một nút.

Các phần còn lại hình thành mạng lƣới không gian vô định hình, rắn, trong đó có

chứa đầy pha phân tán là nƣớc.

Khi nồng độ tăng thì khả năng gel hóa tăng vì số những vị trí tiếp xúc để tạo ra

nút mạng lƣới tăng lên. Nồng độ protein càng lớn thì các hạt tiếp xúc trực tiếp

không qua một lớp nào của môi trƣờng phân tán và khối gel càng dề vì ở những vị

trí đặc biệt ở đầu nút.

Nút mạng lƣới có thể tạo ra do tƣơng tác giữa các nhóm ƣa béo. Khi các nhóm

này gần nhau, tƣơng tác với nhau thì hình thành ra các liên kết ƣa béo, lúc này thì

cá phân tử nƣớc bao quanh chúng bị đẩy ra và chúng có khuynh hƣớng nhƣ tụ lại.

Nhóm 5

7

PHƢƠNG PHÁP TẠO CẤU TRÚC GEL

Tƣơng tác ƣa béo đƣợc tăng cƣờng khi tăng nhiệt độ, làm các mạch polypeptit xít

lại gần nhau hơn do đó khối gel cứng hơn.

Nút mạng lƣới cũng có thể tạo ra do cá liên kết hydro giữa các peptit với nhau.

Nhiệt đọ càng thấp thì các liên kết hydro càng đƣợc tăng cƣờng và củng cố vì càng

có điều kiện để tạo ra nhiều cầu hydro. Liên kết hydro là liên kết yếu, tạo ra một

độ linh động nào đó giữa các phân tử đối với nhau, do đó làm cho gel có một đọ

dẻo nhất định. Các mắt trong gel gelatin chủ yếu là do các liên kết hydro. Khi gia

nhiệt các liên kết hydro bị đứt và gel sẽ nóng chảy chúng tôi đẻ nguội liên két tái hợp

và gel lại hình thành.

Tham gia tạo ra các nút lƣới trong gel cũng có thể do các liên kết tĩnh điện, liên

kết cầu nối giữa các nhóm tĩnh điện ngƣợc dấu hoặc do liên kết giữa các nhóm

tĩnh điện cùng dấu qua các ion đa hóa trị nhƣ ion canxi chẳng hạn. Còn các mắt

lƣới còn có thể do các liên kết đissulfua tạo nên. Trong trƣờng hợp này sẽ tạo cho

gel có tính bất thuận nghịch bởi nhiệt, rất chắc và bền.

Các protein cũng có thể tạo gel bằng cách cho tƣơng tác với các chất đồng tạo

gel nhƣ các polysacarit, làm thành cầu nối giữa các hạt do đó gel tạo ra có độ cứng

và độ đàn hồi cao hơn. Cũng có thể them các chất alginate hay pectinat tích điện

âm và gelatin tích điên dƣơng để tạo ra tƣơng tác ion không dặc hiệu giữa các

chuỗi peptit do đó sẽ tạo cho gel có nhiệt đọ nóng chảy cao (800C).

Khi đi từ dung dịch protein, các giai đoạn đầu của quá trình tạo gel bằng nhiệt

có thể nhƣ sau:

1/ phân li thuận nghịch cấu trúc bậc bốn thành các đơn vị hoặc monomer.

2/ biến tính không thuận nghịch các cấu trúc bậc hai và ba (sự giãn mạch vẫn

cò là từng phần):

Nhóm 5

8

PHƢƠNG PHÁP TẠO CẤU TRÚC GEL

Trong đó -PN: protein tự nhiên

-PD: protein đã bị biến tính

-n: số đã biết

IV. CÁC YẾU TỐ ẢNH HƢỞNG ĐẾN QUÁ TRÌNH TẠO GEL

4.1.Kiểu protein:

Protein cơ ở các vị trí khác nhau, khi tạo gel cho cấu trúc khác nhau. Chẳng

hạn, gel từ myosin ở cơ ức gà độ bền cao hơn ở cơ đùi gà. Gel từ myosin cơ thịt đỏ

có cấu trúc tốt hơn cỏ thịt trắng.

4.2.Nồng độ protein: quyết định độ bền và khả năng giữ nƣớc của gel. Nồng

độ protein càng cao, gel càng cứng và bền.nếu nồng độ quá thấp, có khả năng gel

không hình thành

4.3.Nhiệt độ: nhiệt độ thấp → tạo nhiều liên kết hydro ⇒ gel bền hơn.

4.4.Các yếu tố khác

– Axit hóa hoặc kiềm hóa nhẹ → pH ≈ pI ⇒ gel tạo thành chắc hơn.

– Các chất đồng tạo gel nhƣ các polysaccharide làm cầu nối giữa các hạt ⇒ gel

có độ cứng và độ đàn hồi cao hơn.

Nhóm 5

9

PHƢƠNG PHÁP TẠO CẤU TRÚC GEL

V. ỨNG DỤNG CẤU TRÚC GEL TRONG SẢN PHẨM THỰC

PHẨM

Có rất nhiều sản phẩm thực phẩm có cấu trúc gel, đƣợc sản xuất từ nhiều loại

nguyên liệu khác nhau nhƣ thịt cá sữa… làm cho các sản phẩm này tăng cao về

khả năng hấp thụ của cơ thể, về tính chất cảm quan,…

5.1.Sản xuất phomat từ nguyên liệu sữa

Sự đông tụ sữa bằng renin là quan trọng nhất, đây là quá trình tạo cấu trúc gel

cho sản phẩm.kết quả của quá trình này là sự đông tụ tạo thành canxi paracaseinat

-dƣới dạng gel.

5.2.Sản xuất giò lụa

Gel protein từ thịt

Khả năng tạo gel bởi

nhiệt

của

các

protein

myofibril (tơ cơ), thêm sự

có mặt của muối trung tính.

Nhóm 5

10

PHƢƠNG PHÁP TẠO CẤU TRÚC GEL

5.3.Sản xuất đậu hủ

Gel từ protein đậu nành, tạo cấu trúc gel đặc trƣng nhờ nƣớc chua tự nhiên,

muối MgCl2, CaCl2, CaSO4, axit lactic, axit acetic…

Nhóm 5

11

PHƢƠNG PHÁP TẠO CẤU TRÚC GEL

VI. CÂU HỎI TRẮC NGHIỆM

1. Điền vào ô trống:

Khi các protein bị biếntính tập hợp lại thành một mạng lƣới không

gian…………………..thì hiện tƣợng đó đƣợc gọi là sự tạo gel.

A. Hổn độn

B. Có trật tự

C. 3 chiều

D. Không trật tự

2. Nút mạng lƣới đƣợc tạo ra do các liên kết hydro giữa các gốc aa với nhau

giúp cho gel có dặc điểm gì?

A. Khối gel trở nên cứng hơn

C. Gel có một độ dẻo nhất định

B. Gel rất chắc và bền

D. Gel mềm hơn

3. Gel từ myosin cơ thịt đỏ và cơ thịt trắng thì cái nào có cấu trúc tốt hơn?

A. Thịt đỏ

B. Thịt trắng

4. Nồng độ của protein có ảnh hƣởng gì trong quá trình tạo gel?

A. Quyết định đến dộ bền

C. A, B đều đúng

B. Khả năng giữ nƣớc của gel

D. A, B điều sai

5. Đố với gel hình thành nhờ liên kết hydro thì ở nhiệt độ nào gel bền hơn?

A. Thấp

B. Cao

6. Các nút mạng lƣới đƣợc tạo ra do tƣơng tác kỵ nƣớc (ƣa béo) giúp cho các

polypeptide?

A. Cách xa nhau hơn

Nhóm 5

C. Tách rời nhau ra

12

PHƢƠNG PHÁP TẠO CẤU TRÚC GEL

B. xít lại gần nhau hơn

D. Tất cả đều sai

7. Các mắt lƣới đƣợc tao ra do các liên kết disulfua giúp cho gel có đặc điểm

gì?

A. Cứng hơn

C. Dẻo hơn

B. Chắc hơn

D. Chắc và bền

8. Việc them muối của các ion đa hóa trị (Ca2+) có tác dụng gì?

Nhóm 5

A. Tăng tốc độ tạo gel

C. Tăng độ dẻo cho gel

B. Tăng độ cứng cho gel

D. cả A, B đều đúng

13

PHƢƠNG PHÁP TẠO CẤU TRÚC GEL

TÀI LIỆU THAM KHẢO

1. Lê Ngọc Tú(chủ biên), Bùi Đức Hợi, Lƣu Duẩn, Ngô Hữu Hợp, Dặng Thị

Thu, Nguyễn Trọng Cẩn – Hóa học thực phẩm – nhà xuất bản Khoa học và Kỹ

thuật – Hà Nội – 2013.

2. Lê Ngọc Tú (chủ biên), Lƣu Duẩn, Đặng Thị Thu, Lê Thị Cúc, Lâm Xuân

Thanh, Phạm Thu Thùy – Biến hình sinh học các sản phẩm từ hạt – Nhà xuất bản

Khoa học và Kỹ thuật – Hà Nội – 2000.

3. Lâm Xuân Thanh – Giáo trình công nghệ các sản phẩm sữa – nhà xuất bản

Khoa học và Kỹ thuật – Hà Nội.

4. Lê Văn Hoàng – Cá thịt và chế biến công nghiệp – Nhà xuất bản Khoa học

và Kỹ thuật – Hà Nội – 2004.

Nhóm 5

14

Vai Trò Của Protein Trong Cuộc Sống Nhom306Sh Ppt

Khái Niệm Và Cấu Trúc Enzyme

Chức Năng Và Sự Biến Tính Của Protein

Protein Và Cấu Trúc Của Protein

Review: Cấu Trúc Bậc 2 Của Protein

Cấu Trúc Dữ Liệu Của Danh Sách Liên Kết Đơn

Cấu Trúc Dữ Liệu Kiểu Danh Sách Liên Kết

Cấu Trúc Dữ Liệu Đồ Thị (Graph)

Hướng Dẫn Tự Học Cấu Trúc Dữ Liệu Và Giải Thuật Với C#

Cấu Trúc Dữ Liệu Kiểu Tập Hợp Và Ứng Dụng

Cong Ty Cong Nghe Tin Hoc Nha Truong

1. Danh sách liên kết đơn là gì?

Danh sách liên kết đơn là một cấu trúc dữ liệu động sử dụng con trỏ để cài đặt và trỏ đến các phần tử trong danh sách.

Trong DSLK đơn thì mỗi phần tử sẽ liên kết với phần tử đứng sau nó trong danh sách, ta gọi là các phần tử đó là Node. Mỗi node có hai thông số cần quan tâm, đó là:

Như hình trên, ở node thứ hai có liên kết với node thứ nhất thông qua pNext, tương tự như vậy node thứ ba liên kết với node thứ hai cũng thông qua pNext.

2. Cấu trúc dữ liệu của DSLK đơn – quản lý bằng pHead

Trong danh sách liên kết đơn ta có mỗi phần tử liên kết với phần tử đứng sau nó trong danh sách. Mỗi phần tử gồm một Node và mỗi Node có hai thông tin: Giá trị (data) và con trỏ pNext trỏ tới phần tử kế tiếp.

Ở phần này chúng ta sẽ quản lý danh sách liên kết bằng 1 con trỏ pHead (trỏ tới phần tử đầu).

Ví dụ: ta có một danh sách liên kết đơn sử dụng pHead để quản lý

Trong danh sách ta cần xác định các thông tin sau:

pHead là Node đầu của danh sách liên kết đơn.

Các giá trị 8, 9, 5 phía bên trái gạch đỏ là giá trị (data) của Node.

pNext là con trỏ, trỏ đến phần tử sau.

Dựa vào các thông tin trên, ta có cấu trúc dữ liệu sử dụng pHead để quản lý:

/* Khai báo giá trị data và con trỏ pNext trỏ tới phần tử kế tiếp */ struct Node { int data;// giá trị data của node Node *pNext;// con trỏ pNext }; /* Khai báo Node đầu pHead */ struct SingleList { Node *pHead; }; /* khởi tạo giá trị cho Node */ void Initialize(SingleList &list) { list.pHead=NULL;// khởi tạo giá trị cho Node là Null }

Như vậy là chúng ta đã khai báo các thông tin có trong một danh sách liên kết đơn sử dụng pHead để quản lý.

3. Cấu trúc dữ liệu của DSLK đơn – quản lý bằng pHead và pTail

Về cơ bản việc sử dụng pHead và pTail để quản lý DSLK đơn tương tự như việc sử dụng pHead. Tuy nhiên khi chúng ta sử dụng pHead và pTail thì việc insertLast() sẽ rất thuận tiện và dễ dàng.

Minh họa danh sách liên kết đơn sử dụng 2 con trỏ pHead và pTail. pHead luôn luôn quản lý node đầu, pTail luôn luôn quản lý node cuối.

Ta có pHead quản lý Node đầu và pTail quản lý Node cuối, vì vậy khi khai báo ở cấu trúc SingleList() chúng ta sẽ khai báo cả pHead và pTail.

/* Khai báo Node đầu pHead và Node cuối pTail*/ struct SingleList { Node *pHead; Node *pTail; };

Cũng như khi khởi tạo giá trị, thì chúng ta sẽ phải khởi tạo cho cả pHead và pTail bằng Null.

void Initialize(SingleList &list) { list.pHead=list.pTail=NULL;// khởi tạo giá trị cho Node đầu và Node cuối là Null }

Full code: cấu trúc dữ liệu trong DSLK đơn

/* Khai báo giá trị data và con trỏ pNext trỏ tới phần tử kế tiếp */ struct Node { int data;// giá trị data của node Node *pNext;// con trỏ pNext }; /* Khai báo Node đầu pHead và Node cuối pTail*/ struct SingleList { Node *pHead; Node *pTail; }; /* khởi tạo giá trị cho Node đầu và Node cuối */ void Initialize(SingleList &list) { list.pHead=list.pTail=NULL;// khởi tạo giá trị cho Node đầu và Node cuối là Null }

Việc sử dụng pHead và pTail có ưu điểm là không cần phải duyệt DSLk khi insertLast, nhưng bù lại nhược điểm của nó sẽ tốn bộ nhớ để khởi tạo biến pTail. Vì vậy các bạn hãy điều chỉnh việc sử dụng hai cách quản lý này cho phù hợp với bài toán.

Kết luận

Cấu Trúc Dữ Liệu Danh Sách Liên Kết (Linked List)

Danh Sách Liên Kết Đơn

Bài 1: Tổng Quan Về Cơ Sở Dữ Liệu

Các Cấu Trúc Dữ Liệu Trong C++

Lập Trình C++: Cấu Trúc Dữ Liệu Trong C++

🌟 Home
🌟 Top