Top 18 # Trình Bày Cấu Trúc Bậc 4 Của Protein / 2023 Xem Nhiều Nhất, Mới Nhất 11/2022 # Top Trend | 3mienmoloctrungvang.com

Review: Cấu Trúc Bậc 2 Của Protein / 2023

Dạng α-helix

Mô hình chuỗi polypeptide xoắn của Pauling và Corey đưa ra nhiều cách để xác định từ bộ khung đến sự cân đối tuần hoàn trong cấu trúc đó, được phát hiện qua các dữ liệu nhiễu xạ của protein sợi α-keratin. Trật tự đơn giản nhất và ưa nhìn nhất là cấu trúc xoắn phải được gọi là α-helix.

Cách đơn giản để nhớ chuỗi xoắn phải khác chuỗi xoắn trái như thế nào là bằng cách nắm cả 2 bàn tay đặt phía trước bạn với ngón cái hướng lên trên và các ngón còn lại nắm vào. Mỗi ngón cái cho biết hướng dịch mã và các ngón kia nắm lại cho biết hướng xoắn.

Pauling và Corey đã biết tầm quan trọng của liên kết Hydrogen định hướng cho nhóm phân cực như CPO và NOH của liên kết peptide. Chúng đều là kết quả thí nghiệm của William Astbury, năm 1930 ông đã chỉ đạo nghiên cứu đầu tiên về tia X. Astbury đã chứng minh rằng protein cấu tạo lên tóc và lông (protein sợi α-keratin) có cấu trúc cân đối 5.15 đến 5.2 A 0 (angstrom – 0.1 nm).

Cấu trúc này tự quay quanh nó mỗi vòng có chiều cao là 5.4 A 0. Nên chúng ta nói rằng chuỗi xoắn α có chiều cao là 5.4 A 0 tương ứng khoảng 3.6 amino acid mỗi vòng, ví dụ mỗi chuỗi xoắn có 36 amino acid thì gồm 10 vòng. Sự phân chia amino acid dọc theo trục xoắn là 5.4/3.6 hay độ cao (độ dày) là 1.5 A0 Superscript text cho mỗi amino acid.

Cấu trúc này được bền vững hóa nhờ liên kết hydrogen gắn với nguyên tử nitrogen tích điện âm của liên kết peptide và nguyên tử carbonyl oxygen tích điện âm của amino acid thứ 4 trên vùng tận cùng của amino acid của liên kết peptide. Bên trong chuỗi helix, mỗi liên kết peptide (trừ liên kết kề với 2 đầu của chuỗi) tham gia vào liên kết peptide đó. Mỗi vòng liên tiếp của chuỗi helix chứa 3 đến 4 liên kết hydrogen. Tất cả liên kết hydrogen đó tạo nên tính ổn định cho cấu trúc chuỗi xoắn helix.

Một chuỗi helix cũng chứa amino acid dạng L hoặc D. Tuy nhiên tất cả các phần còn lại phải là đồng phân lập thể; một amino acid D sẽ gây trở ngại cho cấu trúc thường lệ chứa các amino acid L và ngược lại. Trong tự nhiên, amino acid L có thể tạo dạng xoẵn trái và phải, nhưng dạng xoắn trái không thấy xuất hiện ở protein sợi.

Mỗi nhóm chính C=O và N-H sẽ tạo liên kết hydrogen với một liên kết peptide cách 4 amino acid (ví dụ, Oi với Ni+4). Điều này tạo một sự tuần hoàn, trật tự vững chắc.

Bề mặt peptide khá song song với trục xoắn và sự lưỡng cực trong chuỗi có thứ tự, ví dụ tất cả nhóm C=O có cùng hướng và tất cả nhóm N-H xếp theo hướng khác. Các chuỗi bên hướng ra ngoài trục và thường hướng về phía amino acid cuối.

Tất cả các amino acid có góc phi và psi âm, tương ứng đặc trưng cho giá trị -60 độ và -50 độ

Không phải tất cả polypeptide có thể tạo nên cấu trúc xoắn bền vững. sự tương tác giữa các chuỗi bên amino acid có thể làm bền hóa hoặc mất ổn định cấu trúc này. Ví dụ, nếu một chuỗi polypeptide có một đoạn dài mang Glu, đoạn này sẽ không hình thành dạng xoắn ở pH=7. Nhóm carboxyl tích điện âm gần kề với Glu còn lại sẽ đẩy nhau mạnh ngăn cản sự hình thành chuỗi xoắn. Vì một nguyên nhân tương tự, nếu có nhiều Lys và/hoặc Arg mang nhóm R tích điện dương ở pH=7, chúng sẽ đẩy nhau và ngăn cản sự hình thành cấu trúc xoắn. Các amino acid khác như Asn, Ser, Thr và Cys có thể làm mất sự ổn định của chuỗi xoắn nếu chúng gần nhau trong chuỗi.

Sự xoắn cuộn của chuỗi xoắn xảy ra giữa một chuỗi amino acid và phần dư 3 chuỗi (đôi khi là 4) nằm cách xa vùng kia. Amino acid tích điện dương thường thấy cách 3 amino acid so với tích điện âm, cho phép sự hình thành một cặp ion. 2 amino acid thơm thường nằm ở vị trí giống nhau hình thành tương tác kỵ nước, và một số amino acid ức chế sự hình thành dạng xoắn alpha là Pro và Gly.

Yếu tố cuối cùng ảnh hưởng đến sự bền vững của chuỗi xoắn là sự đồng nhất của các amino acid nằm gần điểm cuối của mỗi đoạng xoắn. Mỗi liên kết peptide tồn tại 2 cực điện. Các cực này liên kết với nhau thông qua liên kết hydrogen của chuỗi xoắn, dẫn đến mạng lưới lưỡng cực dọc theo chiều dài của chuỗi. 4 amino acid nằm cuối cùng của chuỗi không tham gia vào liên kết hydrogen. Cực âm và cực dương của vùng lưỡng cực chính tại nhóm amino và carbonyl gần đầu tận cùng amino và carbonyl tương ứng. Vì thế, các amino acid thường thấy ở đầu tận cùng amino của đoạn xoắn, nơi có tương tác bền với cực dương của đoạn xoắn lưỡng cực; amino acid tích điện dương ở đầu tận cùng amino ít bền vững. Điều ngược lại xảy ra ở đầu tận cùng của đoạn xoắn.

Có 5 mối liên hệ khác ảnh hưởng đến sự bền vững của chuỗi xoắn: 1) lực đẩy tĩnh điện (lực hấp dẫn) giữa các amino acid liền kề với nhóm R tích điện, 2) cấu hình của nhóm R kề bên, 3) sự tương tác giữa nhóm R của 3 hoặc 4 amino acid riêng biệt, 4) sự hiện diện của Pro và Gly, 5) sự tương tác giữa amino acid ở cuỗi đoạn xoắn và điểm lưỡng cực vốn có của chuỗi xoắn. Kiểu cấu thành chuỗi xoắn trên phụ thuộc vào sự đồng nhất và trình tự của amino acid bên trong đoạn xoắn.

Đa số các vòng xoắn trong protein cầu bị cong và méo một chút so với mô hình chuẩn của Pauling và Corey. Sự cong méo này do một số yếu tố sau:

Việc đóng gói các vòng xoắc ốc bị vùi ngăn cản các yếu tố cấu trúc bậc 2 trong lõi protein.

Proline gây ra sự cong méo khoảng 20 độ so với trục, bởi vì proline không thể tạo nên chuỗi xoằn α tuần hoàn do sự cản trở của cấu trúc không gian có tính chu kỳ của chuỗi đã ngăn nguyên tử N và ngăn cản nó hình thành liên kết hydrogen. Janet Thomas đã chỉ ra rằng proline làm cho 2 liên kết hydrogen trong chuỗi xoắn bị phá vỡ khi nhóm NH của amino acid kế tiếp cũng bị ngăn không cho hình thành liên kết hydrogen. Vòng xoắn chứa proline thường dài bởi vòng xoắn ngắn chứa proline thường bị làm mất ổn định bởi sự xuất hiện của proline. Proline thường tác động nhiều trong vùng mở rộng của chuỗi polypeptide.

Khả năng hòa tan. Vòng xoắn bị lộ thường có xu hướng tránh xa vùng hòa tan. Do nhóm C=O lộ ra ngoài có xu hướng dễ hòa tan để gia tăng năng lực của liên kết hydrogen, ví dụ xu hướng tạo liên kết H để hòa tan cũng như tạo nhóm NH. Điều này làm gia tăng sự uốn của trục xoắn.

Dạng này rất hiếm, cấu trúc này là một dạng xoắn khác biệt nhưng chúng thường ngắn và xuất hiện ở vùng cuối của chuỗi xoắn α thường. Tên 3 10 nghĩa là có 3 aminoacid ở mỗi vòng và 10 nguyên tử vây quanh nhau thành một vòng kín tạo bởi liên kết H (chú ý là nguyên tử H cũng tham gia vào nhóm này). 3 liên kết của chuỗi chính nằm giữa các amino acid bị chia cắt bởi 3 amino acid nằm dọc chuỗi (ví dụ, O i đến N i+3). Theo danh pháp này thì mô hình của Pauling và Corey là chuỗi xoắn 3.6 13, lưỡng cực của chuỗi xoắn 3 10 không có trật tự như dạng chuỗi xoắn α, ví dụ nó là cấu trúc ít bền vững hơn và là chuỗi có ít sự liên hợp.

Dạng β-sheet

Pauling và Corey đưa ra mô hình về cấu trúc đối xứng của protein sợi β-keratin. Trong dạng cấu trúc polypeptide này không có dạng xoắn ốc. thay vì thế, nó có dạng zigzag hơn là xoắn α. Amino acid trong cấu trúc đối xứng β các góc Φ và Ψ có giá trị dương. Giá trị đặc trưng của Φ là -140 độ và Ψ là 130 độ. Ngược lại, amino acid của xoắn thì cả 2 góc này mang giá trị âm. Một vùng của polypeptide mà các amino acid tồn tại dạng đối xứng sẽ là dạng sợi β và các sợi này liên kết với nhau thông qua liên kết H để tạo thành phiến.

Trong một phiến beta với 2 hoặc nhiều hơn 2 chuỗi polypeptide chạy dọc nhau và được liên kết theo một phương thức chung bởi liên kết hydrogen giữa các nhóm CO và NH của chuỗi chính. Vì vậy tất cả các liên kết hydrogen trong phiến alpha là tạo bởi các đoạn khác nhau trong chuỗi polypeptide. Sự đối ngược này với dạng xoắn alpha nơi mà tất cả liên kết hydrogen gồm yếu tố giống ở cấu trúc bậc 2. Nhóm R (các chuỗi bên) của các amino acid “láng giềng” trong điểm chuỗi beta ngược hướng.

Cấu trúc protein-phiến: Pauling và Corey dự đoán một cấu trúc lặp lại bậc 2, trật tự phân tử lặp-conformation. Trong dạng đối xứng (conformation), bộ khung của chuỗi polypeptide được mở rộng thành dạng zigzag hơn là dạng xoắn. Các chuỗi polypeptide zigzag có thể được sắp xếp kế tiếp nhau tạo thành cấu trúc một loạt các nếp gấp-gọi là phiến (sheet); liên kết hydrogen được tạo bởi các đoạn kề nhau của chuỗi polypeptide. Các chuỗi polypeptide trong một phiến có thể song song hoặc đối song (cùng hoặc ngược hướng amino – carboxyl tương ứng). Cấu trúc này khá giống nhau, mặc dù đoạn lặp lại ở cấu trúc song song là ngắn hơn (6.5 A0, ở cấu trúc đối song là 7A 0) và kiểu liên kết hydrogen khác nhau.

Một vài cấu trúc prptein giới hạn nhiều loại amino acid xuất hiện trong sheet. Khi hai sheet hoặc nhiều hơn được bao phủ gần nhau trong protein, nhóm R của các amino acid trên bề mặt phải tương đối nhỏ. Keratin-fibroin lụa và fibroin ở mạng nhện chứa nhiều Gly và Ala, 2 amino acid này có nhóm R nhỏ nhất. Quả thật, trong fibroin lụa Gly và Ala đan xen các phần lớn của trình tự.

Trong phiến beta song song, tất cả các sợi chạy cùng một hướng, trong khi đó trong các phiến đối song, chúng chạy ngược hướng nhau. Trong phiến hỗn hợp, một vài sợi song song và một số khác đối song nhau.

Trong mô hình cổ điển của Pauling và Corey, phiến beta song song ít có sự uốn xoắn nên liên kết hydrogen giữa các sợi yếu hơn.

Các phiến beta rất phổ biến trong các protein hình cầu, và hầu hết gồm ít hơn 6 chuỗi. Độ rộng của phiến beta 6 chuỗi khoảng 25 A0. Không có kết quả nào ở dạng song song và đối song được quan sát thấy, nhưng phiến song song có ít hơn 4 chuỗi là rất hiếm, có thể điều này ảnh hưởng đến sự bền vững của chúng. Phiến này có xu hướng một là tất cả song song nhau hoặc tất cả đối song nhau, còn dạng hỗn hợp không xuất hiện.

Phiến beta song song ít xoắn hơn dạng đối song và luôn bị chôn vùi. Ngược lại, phiến đối song có thể thấy sự xoắn rõ rệt hơn (twisting và beta-bulbe) và dễ hòa tan hơn. Điều này có nghĩa là phiến đối song bền vững hơn dạng song song cái mà luôn có định hình ổn định liên kết hydrogen và thực tế là ít khi thấy dạng phiến song song.

Vòng ngược (reverse turns)

Một vòng ngược là vùng của chuỗi polypeptide có liên kết hydrogen tử một nhóm CO ở chuỗi chính với nhóm NH cũng ở chuỗi chính trong 3 amino acid (ví dụ Oi đến Ni+3). Vùng xoắn bị loại khỏi định nghĩa này và vòng giữa sợi beta tạo một lớp đặc biệt được gọi là vòng kẹp tóc beta (beta-hairspin). Vòng ngược rất phổ biến trong protein hình cầu và thường thấy ở bề mặt của phân tử. người ta cho rằng các vùng này hoạt động như là trung tâm hoạt động trong quá trình gấp cuộn protein.

Vòng ngược được chia thành các lớp dựa trên góc phi ( và psi ( của amino acid ở vị trí i+1 và i+2. Loại I và loại II nếu trong hình dưới là dạng vòng phổ biến nhất, sự khác nhau chính giữa chúng là sự tồn tại hướng của liên kết peptide giữa các amino acid ở (i+1) và (i+2).

Góc xoắn giữa amino acid (i+1) và (i+2) trong 2 loại nằm trong các vùng khác nhau của đồ thị Ramachadran.

Chú ý rằng phần (i+2) của loại II nằm trong một vùng đồ thị Ramachandran có thể chỉ thấy ở Glycine. Từ sơ đồ của vòng này, nó có thể thấy được đó là phần (i+2) có một chuỗi bên. Vì thế, phần (i+2) trong vòng ngược loại 2 gần như luôn là glycine.

Các Bậc Cấu Trúc Phân Tử Protein / 2023

Peptide là một chuỗi nối tiếp nhiều amino acid (số lương ít hơn 30). Với số lượng amino acid lớn hơn, chuỗi được goi là polypeptide. Mỗi polypeptide có hai đâu tận cùng, một đầu mang nhóm amine tự do, đâu kia mang nhóm carboxyl tự do. Protein được dùng để chi đơn vị chức năng, nghĩa là một cấu trúc phức tạp trong không gian chứ không phải đơn thuần là một trinh tự amino acid. Chuỗi polypeptide có thể uốn thành cấu trúc hinh gậy như trong các protein hình sợi hay cấu trúc khối cầu như trong các protein dạng cầu hay một cấu trúc gồm cả hai dạng trên. Môt protein có thể được hinh thành từ nhiều chuỗi polypeptide.

Người ta thường phân biệt cấu trúc của phân tử protein thành bốn bậc:

Cấu trúc bậc một là trinh tự sắp xếp các gốc amino acid trong chuỗi polypeptide. Cấu trúc này đươc giữ vững nhờ liên kết peptide (liên kết cộng hóa tri). Vi mỗi một amino acid có gốc khác nhau, các gốc này có những đặc tính hóa học khác nhau, nên một chuỗi polypeptide ở các thời điểm khác nhau có những đặc tính hóa học rất khác nhau. Tuy nhiên, về tổng quát thì tất cả các chuỗi polypeptide được xây dựng một cách có hệ thống từ các nhóm nguyên tử CO, CH và NH. Sự xây dựng có hệ thống này là cơ sở để tạo nên cấu trúc bậc hai.

Lần đầu tiên năm 1954 F. Sanger người đầu tiên xác định được trình tự sắp xếp của các axit amin trong phân tử insulin. Phân tử insulin gồm hai mạch: mạch A chứa 21 amino acid và mạch B chứa 30 amino acid. Hai mạch nối với nhau bởi hai liên kết disulfua (-S-S-). Công trình này đã đặt cơ sở cho các nghiên cứu tiếp theo và ông được nhận giải thưởng Nobel 1958.

Là tương tác không gian giữa các gốc amino acid ở gần nhau trong chuỗi polypeptide. Cấu trúc được làm bền chủ yếu nhờ liên kết hydrogen được tạo thành giữa các liên kết peptide ở kề gần nhau, cách nhau những khoảng xác định. Do cấu trúc bậc 1 gấp khúc một cách ngẫu nhiên dưới các điều kiện sinh học vì các gốc R khác nhau tác động với nhau theo nhiều cách khác nhau nên cấu trúc bậc 2 xếp thành hai nhóm: xoắn alpha và lá phiến . Loại xoắn alpha là sợi ở dạng xoắn ốc, cuộn xung quanh một trục, mỗi vòng xoắn có 3,6 gốc amino acid. Trong cấu trúc này có nhiều liên kết hydro với mức năng lượng nhỏ vì vậy nó đảm bảo tính đàn hồi sinh học.

Là chuỗi polypeptid được gấp nếp nhiều lần và đưọc ổn định nhờ các liên kết hydro giữa các nguyên tử của các liên kết peptid trong đoạn kế nhau của chuỗi. Trong liên kết này các mạch đã được kéo căng ra – dễ gấp nếp nhưng rất dễ bị đứt khi kéo căng thêm. Cả hai loại cấu trúc này đều tạo nên bởi liên kết hydro giữa các khu vực liên kết peptid của mạch. Nhóm biến đổi R không tham gia vào sự hình thành cấu trúc bậc 2. Cả hai chuỗi có thể cùng có mặt trong phân tử protein.

Ví dụ : Chuỗi và β trong cấu trúc Hb trong hồng cầu.

Là tương tác không gian giữa các gốc amino acid ở xa nhau trong chuỗi polypeptide, là dạng cuộn lại trong không gian của toàn chuỗi polypeptide.

Nhiêu chuỗi polypeptide trong cơ thể sống tồn tại không phải ở dạng thẳng mà gấp khúc và qua đó mà tạo nên cấu trúc không gian ba chiều. Tuy nhiên, cấu trúc này hoàn toàn xác định, chủ yếu là do trình tự các amino acid và môi trường. Khi một chuỗi polypeptide tách ra khỏi ribosome sau khi tổng hợp và được thải ra trong tế bào chất như là môi trường tạo hình thì nó hình thành nên cấu trúc tự nhiên rất nhanh, đăc biệt đối với cấu trúc hình cầu, mang lại cho protein những đặc tính sinh lý quan trọng. Có thể do chuyển động nhiệt của các chuỗi polypeptide mà các nhóm của các gốc amino acid tiếp xúc với nhau, dẫn đến có thể kết hợp với nhau.

Cấu trúc bậc 3 đặc biệt phụ thuộc vào tính chất của các nhóm R trong mạch polypeptit. Các gốc R phân cực hay ion hóa có khuynh hướng quay ra ngoài (ưa H2O) , các gốc R không phân cực có xu thế vùi vào trong (kỵ nước).

Cấu trúc bậc 3 giữ được hằng định, bởi lực hút giữa các gốc phân cực hay ion hóa của nhóm chuỗi bên (R). Lực hút của các gốc trên với các phân tử H2O bao quanh hay giữa các liên kết hóa trị giữa các nhóm bên của chuỗi

Trong nhiều protein hinh cầu có chứa các gốc cysteine, sự tạo thành các liên kết disulfite giữa các gốc cysteine ở xa nhau trong chuỗi polypeptide, làm cho chuỗi bi cuộn lại đáng kể. Các liên kết khác, như liên kết Val der Waal, liên kết tĩnh điện, phân cực, kỵ nước và hydrogen giữa các mạch bên của các gốc amino acid đều tham gia làm bên cấu trúc bậc 3, như protein hinh cầu. Cấu trúc hình cầu của protein được gọi là cấu trúc bậc ba, là cấu trúc của enzyme.

Là tương tác không gian giữa các chuỗi của các phân tử protein gồm hai hay nhiều chuỗi polypeptide hình cầu . Mỗi chuỗi polypeptide này được gọi là một “tiểu đơn vị”. Sự kết hợp giữa các phân tử này chủ yếu là do liên kết hydrogen và kỵ nước mà không có cầu disulfit hoặc bất kỳ liên kết hóa trị nào giữa các tiểu đơn vị. Bằng cách này hai phân tử xác định có thể kết hợp với nhau tạo thành một dimer. Hemoglobin là một điển hình của protein có cấu trúc bậc 4, được tạo nên từ hai chuỗi với mỗi chuỗi có 141 gốc amino acid và hai chuỗi với mỗi chuỗi là 146 gốc amino acid.

Cấu trúc của một hoặc nhiều chuỗi polypeptide có ý nghĩa quan trọng đối với độ hòa tan và chức năng của chúng. Cấu trúc protein được hiểu là sự sắp xếp của những chuỗi riêng lẻ hoặc nhiều chuỗi . Chúng phụ thuộc nhiều vào độ pH của môi trường. Protein và chuỗi polypeptide hoà tan tốt khi những nhóm ưa nước hướng ra phía ngoài, nhóm kỵ nước hướng vào bên trong. Khi một protein thay đổi cấu trúc thì những nhóm kỵ nước quay ra ngoài, protein mất khả năng hòa tan trong nước, ví dụ trường hợp kết tủa không ở dạng tinh thể của protein sữa trong môi trường chua.

Lactic acid đươc sản sinh do vi khuẩn làm giảm pH sữa, làm thay đổi protein sữa. Nhiêu nhóm kỵ nước được hướng ra bên ngoài, protein mất khả năng tan trong nước. Vi vậy, việc thường xuyên duy trì giá tri pH trong tế bào chất rất quan trọng, vi chi có như vậy chức năng hoạt động của các enzyme trong tế bào chất mới đươc đảm bảo.

Trình Bày Đặc Điểm Các Bậc Cấu Trúc Của Phân Tử Prôtêin. Câu Hỏi 301340 / 2023

Giải thích các bước giải:

a. Cấu trúc bậc I-Cấu trúc bậc I của protein là thành phần và trình tự sắp xếp của các gốc amino acid trong mạch polypeptide.b. Cấu trúc bậc II-Biểu thị sự xoắn của chuỗi polypeptide, là tương tác không gian giữa các gốc amino acid ở gần nhau trong mạch polypeptide.-Cấu trúc bậc II là dạng không gian cục bộ của từng phần trong mạch polypeptide. Cấu trúc này được làm bền nhờ các liên kết hydro được tạo thành giữa liên kết peptide ở kề gần nhau, cách nhau những khoảng xác định. Cấu trúc bậc II của protein bao gồm 2 kiểu chính là xoắn α và phiến gấp nếp β.c. Cấu trúc bậc III-Cấu trúc bậc III là tương tác không gian giữa các gốc amino acid ở xa nhau trong mạch polypeptide, là dạng cuộn lại trong không gian của toàn mạch polypeptide (hình dạng chung của chuỗi polypeptide)..-Đặc điểm quan trọng trong cấu trúc bậc III là sự hình thành những vùng kỵ nước do các gốc bên không phân cực của các amino acid hợp thành. Cấu trúc bậc III được giữ vững và ổn định chủ yếu do sự tương tác kỵ nước và liên kết hidro.-Ngoài ra, người ta cũng tìm thấy liên kết disulfur (-S-S) ở một số protein có cấu trúc bậc III, song sự hình thành cầu disunfua không phải là lực chủ đạo làm cho mạch polypeptide cuộn lại, mà nó được hình thành ngẫu nhiên khi các nhóm -SH của các gốc amino acid trong chuỗi polypeptide đã cuộn lại nằm kề nhau.-Cầu disunfua đóng vai trò giữ vững và ổn định cấu trúc bậc III. Phần lớn các protein hình cầu có cấu trúc bậc III, có các gốc amino acid kỵ nước quay vào trong, còn các gốc amino acid ưa nước phân bố trên bề mặt.d. Cấu trúc bậc IV-Biểu thị sự kết hợp của các chuỗi có cấu trúc bậc III trong phân tử protein. Hay nói cách khác, những phân tử protein có cấu trúc từ 2 hay nhiều chuỗi protein hình cầu, tương tác với nhau trong không gian tạo nên cấu trúc bậc IV. Mỗi một chuỗi polypeptide đó được gọi là một tiểu đơn vị (subunit), chúng gắn với nhau nhờ các liên kết hydro, tương tác VanderWaals giữa các nhóm phân bố trên bề mặt của các tiểu đơn vị để làm bền cấu trúc bậc IV.

Bài 4. Cấu Trúc Của Máy Tính Vnen / 2023

Hoạt động của HSĐịnh hướng hoạt động của GV

Khi HS học với tài liệuKhi HS kết thúc hoạt động

A. Hoạt động khởi động

Hoạt động cặp đôi:(Bài tập số 1) Nhận dạng các bộ phận máy tính bằng cách ghép các mục phù hợp ở hai cộtGV gợi ý HS quan sát, từhình dạng mà đoán ra tên gọi của một số bộ phận như bàn phím, màn hình.Yêu cầu HS báo cáo kết quảvà nhận xét.

1Thân máyChứa CPU và các ổ đĩa. CPU điều khiển toàn bộ hoạt động của máy tính, các ổ đĩa có nhiệm vụ lưu trữ thông tin.

2Màn hìnhHiển thị thông tin.

3Máy inIn thông tin ra giấy.

4Bàn phímHỗ trợ người dùng nhập thông tin vào.

5ChuộtHỗ trợ người dùng nhập thông tin vào, điều khiển hoạt động của máy.

B. Hoạt động hình thành kiến thức

1. Mô hình ba bước củahoạt động thông tinHoạt động cá nhân:Đọc nội dung trong sáchđể hiểu sự giống nhau(đều có cấu trúc ba bước)và khác nhau trong hoạt động thông tin do người và máy tính tiến hành.GV nhắc để HS nhớ lại các thuật ngữ đã học từ bài trước:“hiển thị”, “thông tin vào”,”thông tin ra”.GV giải thích thêm: về cơ bản hoạt động thông tin củangười và máy là giống nhau vì đều có cấu trúc 3 bước: Lấythông tin vào – Xử lí thông tin đó – Lưu trữ/Đưa kết quả ra / Trao đổi thông tin với máy tính hoặc người khác. Khác nhau ở chỗ con người tự thu nhận thông tin bằng các giác quan còn máy tính thông thường đều phải nhờ con người và các thiết bị Vào/Ra trợ giúp trong việc nhập thông tin vào.Những hệ thống đặc biệt như cảnh báo người lạ đột nhập, cảnh báo cháy,… thì máy tính tự thu nhận thông tin vào (hình ảnh kẻ trộm, mùi khói) thông qua camera và các bộ cảm biến. Những hệ thống như thế tự động thực hiện cả ba bước của hoạt động thông tin.

2. Làm tính thông qua phần mềm CalculatorHoạt động cặp đôi:Quan sát GV làm mẫu trước, sau đó làm lại. Kích hoạt chương trình phần mềm Calculator có sẵn trong máy, sau đó dùng chuột để thực hiện phép tính (4 + 5) * 2.GV thực hiện các thao tác cho cả lớp quan sát trên máy chiếu:Kích hoạt chương trình phần mềm Calculator.Dùng chuột thực hiện phép tính (4 + 5) * 2.GV nên làm mẫu trước cho cả lớp quan sát, sau đó nếu cần thiết thì làm mẫu tại chỗ cho những nhóm còn lúng túng.

Hoạt động cặp đôi:(Bài tập số 2) Vận dụng kiến thức đã học về ba bước hoạt động thông tin của máy tính để chọn ra mệnh đề đúng. Cử đại biểu báo cáo.Yêu cầu HS báo cáo kết quả và nhận xét.Đáp án: A, D, E.Mệnh đề B sai vì vừa rồi HS chỉ dùng chuột để chọn các