Top 3 # Trình Bày Cấu Trúc Hóa Học Của Protein Xem Nhiều Nhất, Mới Nhất 2/2023 # Top Trend | 3mienmoloctrungvang.com

Trình Bày Cấu Trúc Hóa Học Và Chức Năng Của Phân Tử Atp

Giải bài 3 trang 56 sách giáo khoa Sinh học 10: Trình bày cấu trúc hóa học và chức năng của phân tử ATP.

Trình bày cấu trúc hóa học và chức năng của phân tử ATP.

Trả lời câu hỏi bài 3 trang 56 sgk Sinh lớp 10

Cấu trúc hóa học của phân tử ATP:

ATP (ađênôzin triphôtphat) là một phân tử có cấu tạo gồm các thành phần: ađênin, đường ribôzơ và 3 nhóm phôtphat. Đây là một hợp chất cao năng vì liên kết giữa hai nhóm phôtphat cuối cùng trong ATP rất dễ bị phá vỡ để giải phóng năng lượng. Chính các nhóm phôtphat đều mang điện tích âm nên khi nằm gần nhau luôn có xu hướng đẩy nhau ra vì thế liên kết này rất dễ bị phá vỡ.

ATP truyền năng lượng cho các hợp chất khác thông qua chuyển nhóm phôtphat cuối cùng để trở thành ADP (ađênôzin điphôtphat) và ngay lập tức ADP lại được gắn thêm nhóm phôtphat để trở thành ATP. Ở trạng thái nghỉ ngơi, trung bình mỗi ngày mỗi người sinh sản và phân hủy tới 40kg ATP và mỗi tế bào trong mỗi giây tổng hợp và phân hủy tới 10 triệu phân tử ATP.

Chức năng của phân tử ATP:

+ Tổng hợp nên các chất hóa học mới cần thiết cho tế bào: Những tế bào đang sinh trưởng mạnh hoặc những tế bào tiết ra nhiều prôtêin có thể tiêu tốn tới 75% năng lượng ATP mà tế bào tiết ra.

+ Vận chuyển các chất qua màng: vận chuyển chủ động cần tiêu tốn nhiều năng lượng. Ví dụ, tế bào thận của người cần sử dụng tới 80% ATP sinh sản ra để vận chuyển các chất qua màng trong quá trình lọc máu tạo nước tiểu.

+ Sinh công cơ học: Sự co của các tế bào cơ tim và cơ xương tiêu tốn một lượng ATP khổng lồ. Khi ta nâng một vật nặng thì gần như toàn bộ ATP của tế bào phải được huy động tức thì.

Cấu Trúc Và Tính Chất Vật Lý, Hóa Học Của Protein

Trong công nghệ thực phẩm, việc nghiên cứu cấu trúc và các tính chất hóa học và vật lý của protein trong thực phẩm là rất cần thiết đối với tất cả mọi người nói chung và các bạn học sinh sinh viên đang theo học nhóm ngành này nói riêng.

Cấu trúc của protein

Khái niệm về protein

Protein là những đại phân tử được cấu tạo theo nguyên tắc đa phân mà các đơn phân là các axit amin. Chúng kết hợp với nhau thành một mạch dài nhờ các liên kết peptide (gọi là chuỗi polypeptide). Các chuỗi này có thể xoắn cuộn hoặc gấp theo nhiều cách để tạo thành các bậc cấu trúc không gian khác nhau của protein.

Cấu trúc của protein

Axit amin – Đơn phân tạo nên protein

Protein là một hợp chất đại phân tử được tạo thành từ rất nhiều các đơn phân là các axit amin. Axit amin được cấu tạo bởi ba thành phần: một là nhóm amin (-NH2), hai là nhóm Cacboxyl (-COOH) và cuối cùng là các nguyên tử Cacbon trung tâm đính với một nguyên tử Hydro và nhóm biến đổi R quyết định tính chất của axit amin. Người ta đã phát hiện ra được tất cả 20 axit amin trong thành phần của tất cả các loại protein khác nhau trong cơ thể sống.

Các bậc cấu trúc của protein

Người ta phân biệt biệt ra 4 bậc cấu trúc của Protein:

Cấu trúc bậc một: Các axit amin nối với nhau bởi liên kết peptit hình thành nên chuỗi polypeptide. Đầu mạch polypeptit là nhóm amin của axit amin thứ nhất và cuối cùng là nhóm cacboxyl của axit amin cuối cùng. Cấu trúc bậc một của protein thực chất là trình tự sắp xếp các axit amin trên chuỗi polypeptide. Cấu trúc bậc một của protein có vai trò rất quan trọng vì trình tự các axit amin trên chuổi polypeptide sẽ thể hiện tương tác giữa các phần trong chuỗi polypeptide, từ đó tạo nên hình dạng lập thể của protein và do đó quyết định tính chất cũng như vai trò của protein. Sự sai lệch trong trình tự sắp xếp của các axit amin có thể dẫn đến sự biến đổi cấu trúc và tính chất của protein.

Cấu trúc bậc hai: Là sự sắp xếp đều đặn các chuỗi polypeptide trong không gian. Chuỗi polypeptide thường không ở dạng thẳng mà ở xoắn lại tạo nên cấu trúc xoắn và cấu trúc nếp gấp , được cố định bởi các liên kết hydro giữa những axit amin gần nhau. Các protein sợi như keratin, collagen…(có trong lôn, tóc, móng, sừng) gồm nhiều xoắn , trong khi các protein cầu có nhiều nếp gấp hơn.

Cấu trúc bậc ba: Các xoắn và phiến nếp gấp có thể cuôn lại với nhau thành từng búi có hình dạng lập thể đặc trưng cho từng loại protein. Cấu trúc không gian này có vai trò quyết định đối với hoạt tính và chức năng của protein. Cấu trúc này lại đặc biệt phụ thuộc vào nhóm -R trong các mạch polypeptide. Chẳng hạn nhóm -R của cysteine có khả năng tạo cầu disunfur (-S-S), nhóm -R của proline cản trở việc hình thành xoắn, từ đó vị trí của chúng sẽ xác định điểm gấp hay, hay những nhóm -R ưa nước thì nằm phía ngoài phân tử, còn các nhóm kị nước thì chuôi vào bên trong phân tử…Các liên kết yếu hơn như liên kết hydro hay điện hóa trị có ở giữa các nhóm -R có điện tích trái dấu.

Cấu trúc bậc bốn: Khi protein có nhiều chuỗi polypeptide phối hợp với nhau thì tạo nên cấu trúc bậc bốn của protein. Các chuỗi polypeptide liên kết với nhau nhờ các liên kết yếu như liên kết hydro.

Tính chất Lý – Hóa của protein

Tính tan của protein

Các loại protein khác nhau có khả năng hòa tan dễ dàng trong một số loại dung môi nhất định, chẳng hạn như albunmin dễ tan trong nước, globulin dễ tan trong muối loãng, prolamin tan trong ethanol, glutelin chỉ tan trong dung dịch kiềm hoặc acid loãng v.v…

Tính hydrat hóa của protein

Phần lớn thực phẩm là những hệ rắn hydrat hóa. Các đặc tính hóa lý, lưu biến của protein và các thành phần khác của thực phẩm phụ thuộc không chỉ riêng vào sự có mặt của nước mà còn phụ thuộc vào hoạt tính của nước. Ngoài ra, các chế phẩm protein concentrate và isolate dạng khô trước khi sử dụng phải được hydrat hóa. Do đó, các tính chất hydrat hóa và tái hydrat hóa của protein thực phẩm có ý nghĩa thực tiễn to lớn.

Hydrat hóa protein ở trạng thái khô có thể được phân chia thành các gian đoạn liên tiếp như sau:

Trong quá trình hydrat hóa, protein tương tác với nước qua các nối peptide hoặc các gốc R ở mạch bên nhớ liên kết hydro.

Các yếu tố môi trường ảnh hưởng đến tính chất hydrat hóa

Nồng độ protein, pH, nhiệt độ, thời gian, lực ion, sự có mặt của các thành phần khác là những yếu tố ảnh hưởng đến các phản ứng protein – protein và protein – nước. Các tính chất chức năng được xác định trong điều kiện cân bằng của các lực này.

Lượng nước hấp thụ tổng số tăng khi tăng nồng độ protein. pH thay đổi dẫn đến thay đổi mức độ ion hóa và sự tích điện trên bề mặt các phân tử protein, làm thay đổi lực hút và đẩy giữa các phân tử này và khả năng liên kết với nước. tại điểm đẳng điện pI, phản ứng protein – protein là cực đại, các phân tử protein liên kết với nhau, co lại và khả năng hydrat hóa và trương nở là cực tiểu.

Nói chung khả năng giữ nước của protein giảm khi nhiệt độ tăng do làm giảm các liên kết hydro. Biến tính và tập hợp ( ) khi đun nóng làm giảm bề mặt phân tử protein và các nhóm phân cực có khả năng cố định nước. Tuy nhiên, đối với một số ngoại lệ, khi đun nóng trong nước protein có cấu trúc chặt chẽ cao, sự phân ly và duỗi ra của các phân tử có thể làm lộ ra trên bề mặt các liên kết peptide và mạch ngoại phân cực mà trước đó bị che dấu, kết quả là làm tăng khả năng cố định nước.

Bản chất và nồng độ các ion gây ảnh hưởng đến lực ion trong môi trường và sự phân bố điện tích trên bề mặt phân tử protein nên cũng ảnh hưởng đến khả năng hydrat hóa. Người ta nhận thấy có sự cạnh tranh phản ứng (liên kết) giữa nước, muối và các nhóm ngoại của acid amin. Khi nồng độ muối (như NaCl) thấp, tính hydrat hóa của protein có thể tăng do sự đính thêm các io giúp mở rộng mạng lưới protein. Tuy nhiên, khi nồng độ muối cao, các phản ứng muối – nước trở nên trội hơn, làm giảm liên kết protein – nước và protein bị “sấy khô”.

Sự hấp thụ và giữ nước của protein có ảnh hưởng đến tính chất và kết cấu của nhiều thực phẩm như bánh mì, thịt băm…

Khả năng hóa tan của protein

Thực phẩm ở trạng thái lỏng và giàu protein đòi hỏi protein phải có độ hòa tan cao. Độ hòa tan cao là một chỉ số rất quan trọng đối với protein được sử dụng trong đồ uống. Ngoài ra, người ta còn muốn protein có thể tan được ở những giá trị pH khác nhau và bền với nhiệt độ.

Độ hòa tan của protein ở pH trung tính và pH đẳng điện là tính chất chức năng đầu tiên được đo đạc ở các giai đoạn chế biến và chuyển hóa protein. Người ta thường sử dụng chỉ số “Nitơ hòa tan” (Nitrogen Solubility Index – NSI) để xác định đạc tính này. Biết được độ hòa tan của protein rất có ích cho các quá trình công nghệ như trích ly, tinh chế, tủa phân đoạn protein cũng như định hướng sử dụng các loại protein. Protein của lactoserum hòa tan tốt ở khoảng pH và lực ion rộng. Ngược lại, độ hòa tan của caseinate phụ thuộc nhiều vào pH, lực ion (và nồng độ Ca2+), nhưng ít phụ thuộc vào nhiệt độ như protein của lactoserum và protein đậu nành.

Tính tan của phần lớn protein bị giảm mạnh và không thuận nghịch trong quá trình đun nóng. Tuy nhiên, trong chế biến thực phẩm, đun nóng luôn là cần thiết với các mục đích diệt vi sinh vật, giảm mùi khó chịu, tách bớt nước…Ngay cả trường hợp đun nóng nhẹ (sử dụng khi trích ly và làm sạch các chế phẩm protein) cũng gây nên sự biến tính nhất định và làm giảm độ hòa tan.

Độ nhớt của dung dịch protein

Khi protein hòa tan trong dung dịch, mỗi loại dung dịch của những protein khác nhau có độ nhớt khác nhau. Người ta có thể lợi dụng tính chất này để xác định khối lượng phân tử protein (độ nhớt càng cao thì khối lượng phân tử càng cao).

Độ nhớt của một số loại protein

Hằng số điện môi của dung dịch protein

Khi thêm các dung môi hữu cơ trung tính như ethanol, aceton vào dung dịch protein trong nước thì độ tan của protein giảm tới mức kết tủa do giảm mức độ hydrat hóa của các nhóm ion hóa protein, lớp áo mất nước, các phân tử protein kết hợp với nhau thành tủa. Như vậy hằng số điện môi làm ngăn cản lực tĩnh điện giữa các nhóm tích điện của protein và nước.

Tính chất điện ly của protein

Cũng như các amino acid, protein là chất điện ly lưỡng tính vì trong phân tử protein có nhiều nhóm phân cực mạnh (gốc bên R) của amino acid. Ví dụ nhóm COOH thứ hai của Asp, Glu; nhóm NH¬2 của Lys; nhóm OH của Ser, Thr, Tyr v.v…Trạng thái tích điện của các nhóm này phụ thuộc vào pH của môi trường. Ở pH nào đó mà tổng điện tích dương (+) bằng tổng điện tích âm (-) của phân tử protein bằng không, phân tử protein không di chuyển trong điện trường thì giá trị pH đó được gọi là pH¬i (isoeletric-điểm bằng điện) của protein. Như vậy protein chứa nhiều Asp, Glu (amino acid có tính acid mạnh) thì pH¬i ở trong vùng acid, ngược lại nhiều amino acid kiềm như Lys, Arg, His thì pH¬i ở trong vùng kiềm.

Giá trị pHi của một số proetein

Trong môi trường pH=pHi , protein dễ dàng kết tụ lại với nhau vì thế người ta lợi dụng tính chất này để xác định pHi của protein cũng như để kết tủa protein. Mặt khác do sự sai khác nhau về pHi giữa các protein khác nhau, có thể điều chỉnh pH của môi trường để tách riêng các protein ra khỏi hỗn hợp của chúng.

Sự kết muối của dung dịch protein

Muối trung tính có ảnh hưởng rõ tới độ hòa tan của protein hình cầu: với nồng độ thấp chúng làm hòa tan nhiều protein. Tác dụng đó không phụ thuộc vào bản chất của muối trung tính, mà phụ thuộc vào nồng độ các muối và số điện tích của mỗi ion trong dung dịch, tức là phụ thuộc vào lực ion của dung dịch ( trong đó là kí hiệu của tổng, C1 là nồng độ của mỗi ion, Z1 là điện tích của mỗi ion). Các muối có ion hóa trị II (MgCl2, MgSO¬¬4…) làm tang đáng kể độ tan của protein hơn các muối ion có hóa trị I (NaCl, NH4Cl, KCl…) . Khi tăng đáng kể nồng độ muối trung tính thì độ tan của protein bắt đầu giảm van ở nồng độ muối rất cao, protein có thể bị tủa hoàn toàn.

Các protein khác nhau tủa ở những nồng độ muối trung tính khác nhau. Người ta sử dụng tính chất này để chiết xuất và tách riêng từng phần protein ra khỏi hỗn hợp. Đó là phương pháp diêm tích (kết tủa protein bằng muối). Thí dụ dùng muối ammonium sulfate 50% bão hòa kết tủa globulin và dung dịch ammonium sulfate bão hòa để kết tủa albumin từ huyết thanh.

Biểu hiện quang học của protein

Cũng như nhiều chất hóa học khác , protein có khả năng hấp thụ và bức xạ ánh sáng dưới dạng lượng tử . Vì vậy có thể đo cường độ hấp thụ của protein trong dung dịch hay còn gọi là mật độ quang thường kí hiệu bằng chữ OD (Optical Density). Dựa trên tính chất đó người ta đã sản xuất ra các loại máy quang phổ hấp thụ để phân tích protein. Nhìn chung, protein đều có khả năng hấp thụ ánh sáng trong vùng khả kiến (từ 350nm-800nm) và vùng tử ngoại (từ 320nm xuống tới 180nm).

Trong vùng ánh sáng khả kiến protein kết hợp với thuốc thử hấp thụ mạnh nhất ở vùng ánh sáng đỏ 750nm (định lượng protein theo Lowry).

Đối với vùng tử ngoại dung dịch protein có khả năng hấp thụ ánh sáng tử ngoại ở hai vùng bước sóng khác nhau: 180nm-220nm và 250nm-300nm).

Ở bước sóng từ 180nm-220nm đó là vùng hấp thụ của liên kết peptide trong protein, cực đại hấp thụ ở 190nm. Do liên kết peptide có nhiều trong phân tử protein nên độ hấp thụ khá cao, cho phép định lượng tất cả các loại protein với nồng độ thấp. Tuy nhiên vùng hấp thụ này của các liên kết peptide trong protein có thể bị dịch về phía có bước sóng dài hơn khi có một số tạp chất lẫn trong dung dịch protein. Mặt khác chính các tạp chất này cũng hấp thụ ánh sáng tử ngoại ở vùng bước sóng 180nm-220nm. Vì thế trong thực tế thường đo độ hấp thụ của dung dịch protein ở bước sóng 220nm-240nm.

Ở bước sóng từ 250nm-300nm là vùng hấp thụ các amino acid thơm (Phe, Tyr, Trp) có trong phân tử protein hấp thụ cực đại ở 280nm. Có thể sử dụng phương pháp đo độ hấp thụ của dung dịch protein ở bước sóng 280nm để định tính và định lượng các protein có chứa các amino acid thơm. Hàm lượng các amino acid thơm trong các protein khác nhau thay đổi khá nhiều, do đó dung dịch của các protein khác nhau có nồng độ giống nhau có thể khác nhau về độ hấp thụ ở bước sóng 280nm. Và được đánh giá bằng hệ số tắt, ví dụ: hệ số tắt của albumin huyết thanh bò băng 6,7 khi cho ánh sáng có bước sóng 280nm đi qua 1cm dung dịch có nồng độ 10mg/ml; trong khi hệ số tắt của kháng thể IgG bằng 13,6. Ngoài ra có nhiều chất khác trong dung dịch cũng có ảnh hưởng đến độ hấp thụ protein. Vì vậy các phương pháp đo độ ấp thụ ở vùng ánh sáng tử ngoại thường được dùng để định lượng protein đã được tinh sạch hoặc để xác định protein trong các phân đoạn nhận được khi sắc ký tách các protein qua cột.

Kết tủa thuận nghịch và không thuận nghịch của protein

Khi protein bị kết tủa đơn thuần bằng dung dịch muối trung tính có nồng độ khác nhau hoặc bằng alcohol, aceton ở nhiệt độ thấp thì protein vẫn giữ nguyên được mọi tính chất của nó kể cả tính chất sinh học và có thể hòa tan trở lại gọi là kết tủa thuận nghịch. Các yếu tố kết tủa thuận nghịch được dùng để thu nhận chế phẩm protein. Trong quá trình kết tủa thuận nghịch muối trung tính vừa làm trung hòa điện vừa loại bỏ lớp vỏ hydrat hóa của protein, còn dung môi hữu cơ háo nước phá hủy lớp vỏ hydrate nhanh chóng. Trong chế phẩm protein nhận được còn lẫn các chất đã dùng để kết tủa, cần sử dụng phương pháp thích hợp để loại bỏ các chất này. Ví dụ có thể dùng phương pháp thẩm tích để loại bỏ muối.

Ngược lại kết tủa không thuận nghịch là phân tử protein sau khi bị kết tủa không thể phục hồi lại trạng thái ban đầu. Sự kết tủa này thường được sử dụng để loại bỏ protein ra khỏi dung dịch, làm ngưng phản ứng của enzyme. Một trong những yếu tố gây kết tủa không thuận nghịch đơn giản nhất là đun sôi dung dịch protein (sẽ nói kỹ hơn trong phần biến tính protein ở phần sau).

Biến tính protein

Sau khi protein bị kết tủa , nếu loại bỏ các yếu tố gây kết tủa mà protein vẫn mất khả năng tạo thành dung dịch keo bền như trước và mất những tích chất ban đầu , chẳng hạn độ hòa tan giảm, tính chất sinh học bị mất gọi là sự biến tính protein. Vì vậy, đối với việc bảo quản protein, người ta thường để dung dịch protein ở nhiệt độ thấp thường là từ .

Song ở nhiệt độ này dung dịch protein dần dần cũng bị biến tính , biến tính càng nhanh khi dung dịch protein càng loãng. Sự biến tính ở nhiệt độ thấp của dung dịch protein loãng được gọi là sự biến tính “bề mặt”: protein bị biến tính tạo nên một lớp mỏng trên bề mặt dung dịch, phần dưới lớp mỏng là những nhóm ưa nước nằm trong dung dịch, phần trên lớp mỏng là những gốc kị nước của amino acid kết hợp với nhau bởi lực Van der Waals.

Ở dung dịch đặc các phân tử protein kết hợp với nhau chặt chẽ hơn do đó làm giảm bớt và hạn chế sự biến tính bề mặt. Để bảo quản tốt các chế phẩm protein như enzyme, hormon, -globulin kháng độc tố v..v…người ta tiến hành làm đông khô (làm bốc hơi nước của dung dịch protein ở áp suất và nhiệt độ thấp), bột thu được có thể bảo quản được ngay cả ở nhiệt độ phòng thí nghiệm trong các ống hàn kín.

Khả năng tạo nhũ của protein

Nhiều sản phẩm thực phẩm là hệ nhũ tương như sữa bò, sữa đậu nành, kem, nước cốt dừa, bơ, phomai nóng chảy, mayonnaise, xúc xích thịt cá…và những thành phần protein thường đóng vai trò nổi bật trong việc làm bền các hệ này.

Protein được hấp thụ ở bề mặt phân chia giữa các giọt dầu phân tán và pha nước liên tục có các tính chất vật lý và lưu biến (làm đặc, tạo độ nhớt, “cứng – dẻo”) có tác dụng ngăn cản các giọt chất béo hợp nhất. Tùy theo pH, ion hóa các gốc R của các acid amin trong mạch polypeptide cũng tạo ra các lực đẩy tĩnh điện, góp phần làm bền hệ nhũ tương.

Nói chung, protein ít có khả năng làm bền hệ nhũ tương nước/dầu. Nguyên nhân có thể do phần lớn protein có bản chất ưa nước và do đó chúng bị hấp thụ ở pha nước gần bề mặt phân chia.

Các tính chất tạo bọt của protein

Các hệ bọt thực phẩm gồm các bọt khí phân tán trong pha liên tục là lỏng hoặc bán rắn có chất hoạt động bề mặt hòa tan.

Có rất nhiều loại thực phẩm có dạng bọt như bánh xốp, kem, bọt của bia…Trong nhiều trường hợp, khí tạo bọt là không khí, một số khác là CO2 còn pha liên tục là một dung dịch hoặc huyền phù nước có chứa protein. Một số hệ bọt thực phẩm là những hệ keo phức tạp.

Ví dụ, kem là một hệ nhũ tương (hoặc huyền phù) của các giọt chất béo, một huyền phù của các tinh thể đá phân tán, một gel polysaccharide, một dung dịch đường nồng độ cao, dung dịch protein và các bọt khí.

Khả năng cố định mùi của protein

Trong chế biến thực phẩm, kể cả các chế phẩm protein có nhiều trường hợp cần phải tẩy mùi để hạn chế hoặc tách các mùi khó chịu. Các hợp chất như andehyde, ketone, rượu, phenol, acid béo đã bị oxi hóa… có thể cho mùi ôi, khét, mùi ngái và cho vị đắng, the, chúng tôi chúng liên kết với protein và các thành phần khác của thực phẩm. Các chất này chỉ được tách ra khi đun nóng hoặc nhai. Một số liên kết rất chặt chẽ, khó tách ngay cả khi trích ly bằng hơi nước hoặc dung môi.

Bên cạnh vấn đề tách các mùi khó chịu, người ta còn sử dụng khả năng này của protein để mang đến cho thực phẩm các mùi dễ chịu (ví dụ, mang mùi thơm của thịt đến cho các protein thực vật đã được tạo kết cấu). Điều này thật là lý tưởng nếu các thành phần dễ bay hơi của những mùi dễ chịu có thể liên kết bền vững với thực phẩm, không bị tổn thất trong quá trình chế biến và bảo quản, nhưng lại được giải phóng nhanh trong miệng khi sử dụng thực phẩm và không bị biến đổi.

Cấu Trúc Hóa Học Agar

Thạch nuôi cấy vi sinh và thực vật agar

Ở trạng thái tự nhiên, agar xuất hiện như một loại carbonhydrate cấu trúc trong thành tế bào của tảo agarophytes algae. Nó có thể tồn tại ở dạng muối canxi hoặc hỗn hợp của muối canxi và magie. Agar là một hỗn hợp phức tạp của polysaccharide bao gồm hai phần chính – agarose, một polymer trung tính, và agaropectin một polymer sulfate tích điện. Agarose, phần tạo keo, là một phân tử dạng thẳng trung tính về cơ bản không có sulfate, bao gồm các chuỗi lặp lại lần lượt của các đơn phân β-1,3-linked- D-galactose và α-1,4-linked 3,6-anhydro-L-galactose. Agaropectin, phần này không tạo gel, là một polysaccharide chứa sulfate (3% tới 10% sulfate), bao gồm agarose và ester sulfate, D-glucuronic acid với tỷ lệ khác nhau, và lượng nhỏ của pyruvic acid. Tỷ lệ của hai loại polymer này khác nhau giữa các loài rong biển. Agarose thường chiếm ít nhất hai phần ba agar-agar tự nhiên.

Quy trình sản xuất

Agar có thể tồn tại ở nhiều dạng khác nhau: dạng bột, dạng mảnh, dạng thanh và dạng sợi. Khi ở dạng bột nó là một sản phẩm được sử dụng nhiều nhất trong các lĩnh vực công nghiệp cũng như nghiên cứu. Agar dạng mảnh, thanh và sợi được sử dụng trong chế biến thực phẩm. Việc sản xuất agar dạng bột và mảnh có thể được thực hiện thông qua hai phương pháp là ép gel hoặc tủa trong dung môi. Phương pháp tủa trong dung môi hiện nay ít được sử dụng do hiệu quả thấp mà giá thành cao. Agar dạng thanh và sợi được sản xuất bằng các hệ thống truyền thống trước đây.

Đặc tính

1. Tính tan

Agar không tan trong nước lạnh, nó sẽ trương lên đáng kể và có khả năng hấp thụ nước gấp 20 lần trọng lượng của chính nó. Nó dễ tan trong nước sôi và có thể tạo thành một gel cứng ở nồng độ thấp (0.5%). Agar dạng bột không tan trong nước và các dung môi khác ở nhiệt độ từ 95º tới 100º C. Agar ẩm được tủa bởi ethanol, 2-propanol hoặc acetone, hoặc được tách muối ra bởi nồng độ chất điện giải cao, và tan trong nhiều loại dung môi khác nhau ở nhiệt độ phòng.

2. Keo hóa

Phần tạo gel của agar có cấu trúc xoắn kép. Phần xoắn kép này tập hợp để tạo khung cấu trúc ba chiều mà giữ phân tử nước trong các kẽ của chúng. Bởi vậy, sự tạo thành gel có thể đảo ngược bằng cách sử dụng nhiệt. Tính chất keo của agar là do ba nguyên tử hydro ở xích đạo trên phân tử 3,6-anhydro-L-galactose, nó nén phân tử để tạo một chuỗi xoắn. Sự tương tác của các chuỗi xoắn tạo thành trạng thái keo (gel). Khả năng tạo gel của nó là tốt hơn nhiều so với các hydrocolloid khác. Agar có thể tạo gel ở nồng độ rất loãng, chỉ với nồng độ 0.5 tới 1% nó đã có thể tạo gel. Những gel này cứng, giòn và có hình dạng xác định. Sự gel hóa xuất hiện ở nhiệt độ thấp hơn nhiều so với nhiệt độ nóng chảy. Với dung dịch agar 1.5% hình thành trạng thái gel ở nhiệt độ khoảng 32º tới 45º C nhưng không nóng chảy dưới 85º C. Đây là tính chất đặc biệt và nhờ vậy nó có nhiều ứng dụng khác nhau.

3. Độ nhớt

Độ nhớt của dung dịch agar rất khác nhau và phụ thuộc nhiều vào nguyên liệu thô. Độ nhớt của dung dịch này ở nhiệt độ trên điểm hóa gel là tương đối ổn định ở pH từ 4.5 tới 9.0. Tuy nhiên, khi gel hóa bắt đầu độ nhớt ở nhiệt độ không đổi sẽ tăng theo thời gian.

4. Độ ổn định

Dung dịch agar tích điện âm nhẹ. Sự ổn định của nó phụ thuộc vào hai yếu tố: hydrat hóa và tích điện. Việc loại bỏ cả hai nhân tố này dẫn đến hiện tượng keo tụ của agar. Tiếp xúc với nhiệt độ cao kéo dài có thể làm biến tính dung dịch, dẫn tới độ khỏe của gel và sự hình thành gel kém hơn. Hiệu ứng này được tăng lên bởi giảm pH. Bởi vậy, nến tránh để dung dịch agar tiếp xúc với nhiệt độ cao và pH thấp hơn 6 trong một khoảng thời gian dài. Agar ở trạng thái không không phải là đối lượng lây nhiễm của vi sinh vật. Tuy nhiên, dung dịch và gel của nó là môi trường dinh dưỡng cho vi khuẩn và nấm và cần có biện pháp phòng ngừa để tránh sự phát triển của vi sinh vật.

Bài Tiểu Luận Phương Pháp Tạo Cấu Trúc Gel Của Các Protein Trong Các Thực Phẩm Giàu Protein

BỘ CÔNG THƢƠNG TRƢỜNG ĐẠI HỌC CÔNG NGHIỆP THỰC PHẨM TP.HCM

TIỂU LUẬN MÔN HỌC HÓA HỌC THỰC PHẨM ĐỀ TÀI:

PHƢƠNG PHÁP TẠO CẤU TRÚC GEL CỦA CÁC PROTEIN TRONG CÁC THỰC PHẨM GIÀU PROTEIN GVHD: LÊ THỊ THÚY HẰNG Thực hiện: NHÓM: 5

THÀNH PHỐ HỒ CHÍ MINH, THÁNG 9 NĂM 2015

PHƢƠNG PHÁP TẠO CẤU TRÚC GEL

DANH SÁCH NHÓM

STT

Nhóm 5

TÊN THÀNH VIÊN

MSSV

1

LÝ THỊ HƢƠNG

2008130148

2

PHẠM THỊ KIM LIÊN

2008130107

3

NGUYỄN THỊ NHÃ UYÊN

2005140715

4

NGUYỄN THỊ NGỌC HUYỀN

2005140225

2

PHƢƠNG PHÁP TẠO CẤU TRÚC GEL

Nhóm 5

3

PHƢƠNG PHÁP TẠO CẤU TRÚC GEL

LỜI MỞ ĐẦU Từ lâu thực phẩm đã là phần không thể thiếu trong đời sống con ngƣời. Cùng với tính thiết yếu đó ngành công nghiệp thực phẩm đã ra đời và phát triển với mục đích là tạo nên nhƣng sản phẩm thực phẩm dinh dƣỡng, an toàn để phục vụ con ngƣời. Sự phát triển của khoa học nói chung và khoa học ứng dụng trong thực phẩm nói riêng đã cho chúng ta có những hiểu biết sâu sắc về hợp phần, cấu trúc, biến đổi trong quá trình chế biến và sử dụng thực phẩm. Mà trong đó cấu trúc sản phẩm là 1 yếu tố trƣớc tiên tác động lên con ngƣời khi tiếp xúc với sản phẩm thực phẩm. Trong các cấu trúc của thực phẩm, cấu trúc gel là 1 cấu trúc quen thuộc và có rất nhiều sản phẩm thực phẩm có cấu trúc này nhƣ giò, phomat …Bài tiểu luận này trình bày về cấu trúc gel và ứng dụng của nó trong thực phẩm.

Nhóm 5

4

PHƢƠNG PHÁP TẠO CẤU TRÚC GEL

I. ĐỊNH NGHĨA PROTEIN Protein là những đại phân tử đƣợc cấu tạo theo nguyên tắc đa phân mà các dơn phân lá axit amin. Chúng kết hợp với nhau thành một mạch dài nhờ các liên kết peptide (gọi là chuỗi polypeptide). Các chuỗi này có thể xoắn cuộn hoặc gấp theo nhiều cách để tạo thành cấu trúc không gian khác nhau của protein.

II. PHÂN BIỆT MỘT SỐ HIỆN TƢỢNG TƢƠNG TỰ VỚI SỰ TẠO GEL Ta cũng cần phân biệt sự tạo gel với các hiện tƣợng khác tƣơng tự, trong đó cũng có sự giảm mức độ phân tán của dung dịch protein nhƣ sự liên hợp, sự tập hợp, sự trùng hợp, sự kết tủa, sự kết tụ và sự đông tụ. Các phản ứng liên hợp protein thƣờng có quan hệ với các biến đổi ở mức dƣới đơn vị hoặc ở mức phân tử trong khi đó các phản ứng trùng hợp hóa hoặc tập hợp hóa lại tạo ra các phức hợp có kích thƣớc lớn. Sự kết tủa protein lại bao hàm tất cả các phản ứng tập hợp có thể dẫn đén mất toàn phần hoặc mất toàn bộ độ hòa tan. Khi protein không bị biến tính nhuwg do giảm lực tĩnh điện giữa các mạch mà dẫn đến các phản ứng tập hợp không trật tự thì sẽ gây ra hiện tƣợng kết tụ. Các phản ứng tập hợp không trật tự xảy ra do biến tính và các phản ứng tập hợp xảy ra do tƣơng tác protein – protein chiếm ƣu thế so với các tƣơng tác protein – dung môi sẽ dẫn đến một khối lƣợng lớn và thô, gọi là sự đông tụ.

III. GEL PROTEIN 3.1.Định nghĩa Khi các phân tử protein bị biến tính tập hợp lại thành một mạng lƣới không gian có trật tự thì hiện tƣợng đó đƣợc gọi là sự tạo gel. Biến tính protein là sự thay đổi thuận nghịch hay không thuận nghịch cấu trúc không gian ban đầu của protein nhƣng không làm biến đổi các liên kết hóa trị Nhóm 5

5

PHƢƠNG PHÁP TẠO CẤU TRÚC GEL trong phân tử (trừ liên kết disulfide). Khả năng tạo gel của protein là một tính chất rất quan trọng của nhiều hệ thống protein và đóng vai trò chủ yếu trong việc tạo cấu trúc hình thái. Do đó, nó cũng là cơ sở để chế tạo ra nhiều sản phẩm thực phẩm. Phomat, giò, gel gelatin đậu phụ, bột nhào làm bánh mì, các thịt giả từ protein thực vật (đƣợc kết cấu bằng cách đùn hoặc kéo sợi) là những sản phẩm có cấu trúc gel. Khả năng tạo gel của protein đƣợc sử dụng để tạo độ cứng, độ đàn hồi cho một số thực phẩm để cải biến khả năng hấp thụ nƣớc, tạo độ dầy, tạo lực liên kết (bám dính) giữa các tiểu phần cũng nhƣ làm bền các nhũ tƣơng và bọt.

3.2.Điều kiện tạo gel Sự gia nhiệt, trong đa số trƣờng hợp là rất cần thiết cho sự tạo gel.Việc làm lạnh sau đó cũng cần thiết và đôi khi một sự axit hóa nhẹ nhàng cũng có ích.Thêm muối (đặc biệt là ion canxi) có thể cũng cần, hoặc tăng tốc độ tạo gel hoặc để tăng độ cứng cho gel.

Nhiều protein có thể tạo gel không cần gia nhiệt mà chỉ cần một sự thủy phân enzyme vừa phải, một sự thêm đơn giản các ion canxi, hoặc một sự kiềm hóa kèm theo trung hòa đƣa pH đến điểm đẳng điện (sản xuất đậu phụ).

Nhóm 5

6

PHƢƠNG PHÁP TẠO CẤU TRÚC GEL Nhiều gel cũng có thể tạo ra từ protein dịch thể (lòng trắng trứng, dịch đậu tƣơng), từ các protein không tan hoặc ít tan phân tán trong nƣớc hoặc trong muối (collagen, protein tơ cơ, isolate (dịch đậm đặc đậu tƣơng) tùng phần hoặc toàn bộ biến tính. Nhƣ vậy độ hòa tan của protein không phải luôn luôn cần thiết cho sự tạo gel. 3.3.Cơ chế tạo gel Nhiều nghiên cứu đã chỉ rõ rằng cần phải có giai đoạn biến tính và giãn mạch xảy ra trƣớc giai đoạn trật tự giữa protein – protein và tập hợp phân tử. Khi protein bị biến tính các cấu trúc bật cao bị phá hủy, liên kết giữa các phân tử bị đứt, các nhóm bên của axit amin trƣớc ẩn ở phía trong thì bây giờ xuất hiện ra ngoài.Các mạch polymer bị duỗi ra, gần nhau, tiếp xúc với nhau và liên kết với nhau thành mạng lƣới không gian ba chiều mà mỗi vị trí tiếp xúc mạch là một nút. Các phần còn lại hình thành mạng lƣới không gian vô định hình, rắn, trong đó có chứa đầy pha phân tán là nƣớc. Khi nồng độ tăng thì khả năng gel hóa tăng vì số những vị trí tiếp xúc để tạo ra nút mạng lƣới tăng lên. Nồng độ protein càng lớn thì các hạt tiếp xúc trực tiếp không qua một lớp nào của môi trƣờng phân tán và khối gel càng dề vì ở những vị trí đặc biệt ở đầu nút.

Nút mạng lƣới có thể tạo ra do tƣơng tác giữa các nhóm ƣa béo. Khi các nhóm này gần nhau, tƣơng tác với nhau thì hình thành ra các liên kết ƣa béo, lúc này thì cá phân tử nƣớc bao quanh chúng bị đẩy ra và chúng có khuynh hƣớng nhƣ tụ lại. Nhóm 5

7

PHƢƠNG PHÁP TẠO CẤU TRÚC GEL Tƣơng tác ƣa béo đƣợc tăng cƣờng khi tăng nhiệt độ, làm các mạch polypeptit xít lại gần nhau hơn do đó khối gel cứng hơn. Nút mạng lƣới cũng có thể tạo ra do cá liên kết hydro giữa các peptit với nhau. Nhiệt đọ càng thấp thì các liên kết hydro càng đƣợc tăng cƣờng và củng cố vì càng có điều kiện để tạo ra nhiều cầu hydro. Liên kết hydro là liên kết yếu, tạo ra một độ linh động nào đó giữa các phân tử đối với nhau, do đó làm cho gel có một đọ dẻo nhất định. Các mắt trong gel gelatin chủ yếu là do các liên kết hydro. Khi gia nhiệt các liên kết hydro bị đứt và gel sẽ nóng chảy chúng tôi đẻ nguội liên két tái hợp và gel lại hình thành. Tham gia tạo ra các nút lƣới trong gel cũng có thể do các liên kết tĩnh điện, liên kết cầu nối giữa các nhóm tĩnh điện ngƣợc dấu hoặc do liên kết giữa các nhóm tĩnh điện cùng dấu qua các ion đa hóa trị nhƣ ion canxi chẳng hạn. Còn các mắt lƣới còn có thể do các liên kết đissulfua tạo nên. Trong trƣờng hợp này sẽ tạo cho gel có tính bất thuận nghịch bởi nhiệt, rất chắc và bền. Các protein cũng có thể tạo gel bằng cách cho tƣơng tác với các chất đồng tạo gel nhƣ các polysacarit, làm thành cầu nối giữa các hạt do đó gel tạo ra có độ cứng và độ đàn hồi cao hơn. Cũng có thể them các chất alginate hay pectinat tích điện âm và gelatin tích điên dƣơng để tạo ra tƣơng tác ion không dặc hiệu giữa các chuỗi peptit do đó sẽ tạo cho gel có nhiệt đọ nóng chảy cao (800C). Khi đi từ dung dịch protein, các giai đoạn đầu của quá trình tạo gel bằng nhiệt có thể nhƣ sau: 1/ phân li thuận nghịch cấu trúc bậc bốn thành các đơn vị hoặc monomer. 2/ biến tính không thuận nghịch các cấu trúc bậc hai và ba (sự giãn mạch vẫn cò là từng phần):

Nhóm 5

8

PHƢƠNG PHÁP TẠO CẤU TRÚC GEL

Trong đó -PN: protein tự nhiên -PD: protein đã bị biến tính -n: số đã biết

IV. CÁC YẾU TỐ ẢNH HƢỞNG ĐẾN QUÁ TRÌNH TẠO GEL 4.1.Kiểu protein: Protein cơ ở các vị trí khác nhau, khi tạo gel cho cấu trúc khác nhau. Chẳng hạn, gel từ myosin ở cơ ức gà độ bền cao hơn ở cơ đùi gà. Gel từ myosin cơ thịt đỏ có cấu trúc tốt hơn cỏ thịt trắng. 4.2.Nồng độ protein: quyết định độ bền và khả năng giữ nƣớc của gel. Nồng độ protein càng cao, gel càng cứng và bền.nếu nồng độ quá thấp, có khả năng gel không hình thành 4.3.Nhiệt độ: nhiệt độ thấp → tạo nhiều liên kết hydro ⇒ gel bền hơn. 4.4.Các yếu tố khác – Axit hóa hoặc kiềm hóa nhẹ → pH ≈ pI ⇒ gel tạo thành chắc hơn. – Các chất đồng tạo gel nhƣ các polysaccharide làm cầu nối giữa các hạt ⇒ gel có độ cứng và độ đàn hồi cao hơn.

Nhóm 5

9

PHƢƠNG PHÁP TẠO CẤU TRÚC GEL

V. ỨNG DỤNG CẤU TRÚC GEL TRONG SẢN PHẨM THỰC PHẨM Có rất nhiều sản phẩm thực phẩm có cấu trúc gel, đƣợc sản xuất từ nhiều loại nguyên liệu khác nhau nhƣ thịt cá sữa… làm cho các sản phẩm này tăng cao về khả năng hấp thụ của cơ thể, về tính chất cảm quan,… 5.1.Sản xuất phomat từ nguyên liệu sữa

Sự đông tụ sữa bằng renin là quan trọng nhất, đây là quá trình tạo cấu trúc gel cho sản phẩm.kết quả của quá trình này là sự đông tụ tạo thành canxi paracaseinat -dƣới dạng gel.

5.2.Sản xuất giò lụa Gel protein từ thịt Khả năng tạo gel bởi nhiệt

của

các

protein

myofibril (tơ cơ), thêm sự có mặt của muối trung tính.

Nhóm 5

10

PHƢƠNG PHÁP TẠO CẤU TRÚC GEL 5.3.Sản xuất đậu hủ Gel từ protein đậu nành, tạo cấu trúc gel đặc trƣng nhờ nƣớc chua tự nhiên, muối MgCl2, CaCl2, CaSO4, axit lactic, axit acetic…

Nhóm 5

11

PHƢƠNG PHÁP TẠO CẤU TRÚC GEL

VI. CÂU HỎI TRẮC NGHIỆM 1. Điền vào ô trống: Khi các protein bị biếntính tập hợp lại thành một mạng lƣới không gian…………………..thì hiện tƣợng đó đƣợc gọi là sự tạo gel. A. Hổn độn

B. Có trật tự

C. 3 chiều

D. Không trật tự

2. Nút mạng lƣới đƣợc tạo ra do các liên kết hydro giữa các gốc aa với nhau giúp cho gel có dặc điểm gì? A. Khối gel trở nên cứng hơn

C. Gel có một độ dẻo nhất định

B. Gel rất chắc và bền

D. Gel mềm hơn

3. Gel từ myosin cơ thịt đỏ và cơ thịt trắng thì cái nào có cấu trúc tốt hơn? A. Thịt đỏ

B. Thịt trắng

4. Nồng độ của protein có ảnh hƣởng gì trong quá trình tạo gel? A. Quyết định đến dộ bền

C. A, B đều đúng

B. Khả năng giữ nƣớc của gel

D. A, B điều sai

5. Đố với gel hình thành nhờ liên kết hydro thì ở nhiệt độ nào gel bền hơn? A. Thấp

B. Cao

6. Các nút mạng lƣới đƣợc tạo ra do tƣơng tác kỵ nƣớc (ƣa béo) giúp cho các polypeptide? A. Cách xa nhau hơn Nhóm 5

C. Tách rời nhau ra 12

PHƢƠNG PHÁP TẠO CẤU TRÚC GEL B. xít lại gần nhau hơn

D. Tất cả đều sai

7. Các mắt lƣới đƣợc tao ra do các liên kết disulfua giúp cho gel có đặc điểm gì? A. Cứng hơn

C. Dẻo hơn

B. Chắc hơn

D. Chắc và bền

8. Việc them muối của các ion đa hóa trị (Ca2+) có tác dụng gì?

Nhóm 5

A. Tăng tốc độ tạo gel

C. Tăng độ dẻo cho gel

B. Tăng độ cứng cho gel

D. cả A, B đều đúng

13

PHƢƠNG PHÁP TẠO CẤU TRÚC GEL

TÀI LIỆU THAM KHẢO 1. Lê Ngọc Tú(chủ biên), Bùi Đức Hợi, Lƣu Duẩn, Ngô Hữu Hợp, Dặng Thị Thu, Nguyễn Trọng Cẩn – Hóa học thực phẩm – nhà xuất bản Khoa học và Kỹ thuật – Hà Nội – 2013. 2. Lê Ngọc Tú (chủ biên), Lƣu Duẩn, Đặng Thị Thu, Lê Thị Cúc, Lâm Xuân Thanh, Phạm Thu Thùy – Biến hình sinh học các sản phẩm từ hạt – Nhà xuất bản Khoa học và Kỹ thuật – Hà Nội – 2000. 3. Lâm Xuân Thanh – Giáo trình công nghệ các sản phẩm sữa – nhà xuất bản Khoa học và Kỹ thuật – Hà Nội. 4. Lê Văn Hoàng – Cá thịt và chế biến công nghiệp – Nhà xuất bản Khoa học và Kỹ thuật – Hà Nội – 2004.

Nhóm 5

14