Top 17 # Ý Nghĩa Cấu Trúc Bậc 2 Protein / 2023 Xem Nhiều Nhất, Mới Nhất 11/2022 # Top Trend | 3mienmoloctrungvang.com

Review: Cấu Trúc Bậc 2 Của Protein / 2023

Dạng α-helix

Mô hình chuỗi polypeptide xoắn của Pauling và Corey đưa ra nhiều cách để xác định từ bộ khung đến sự cân đối tuần hoàn trong cấu trúc đó, được phát hiện qua các dữ liệu nhiễu xạ của protein sợi α-keratin. Trật tự đơn giản nhất và ưa nhìn nhất là cấu trúc xoắn phải được gọi là α-helix.

Cách đơn giản để nhớ chuỗi xoắn phải khác chuỗi xoắn trái như thế nào là bằng cách nắm cả 2 bàn tay đặt phía trước bạn với ngón cái hướng lên trên và các ngón còn lại nắm vào. Mỗi ngón cái cho biết hướng dịch mã và các ngón kia nắm lại cho biết hướng xoắn.

Pauling và Corey đã biết tầm quan trọng của liên kết Hydrogen định hướng cho nhóm phân cực như CPO và NOH của liên kết peptide. Chúng đều là kết quả thí nghiệm của William Astbury, năm 1930 ông đã chỉ đạo nghiên cứu đầu tiên về tia X. Astbury đã chứng minh rằng protein cấu tạo lên tóc và lông (protein sợi α-keratin) có cấu trúc cân đối 5.15 đến 5.2 A 0 (angstrom – 0.1 nm).

Cấu trúc này tự quay quanh nó mỗi vòng có chiều cao là 5.4 A 0. Nên chúng ta nói rằng chuỗi xoắn α có chiều cao là 5.4 A 0 tương ứng khoảng 3.6 amino acid mỗi vòng, ví dụ mỗi chuỗi xoắn có 36 amino acid thì gồm 10 vòng. Sự phân chia amino acid dọc theo trục xoắn là 5.4/3.6 hay độ cao (độ dày) là 1.5 A0 Superscript text cho mỗi amino acid.

Cấu trúc này được bền vững hóa nhờ liên kết hydrogen gắn với nguyên tử nitrogen tích điện âm của liên kết peptide và nguyên tử carbonyl oxygen tích điện âm của amino acid thứ 4 trên vùng tận cùng của amino acid của liên kết peptide. Bên trong chuỗi helix, mỗi liên kết peptide (trừ liên kết kề với 2 đầu của chuỗi) tham gia vào liên kết peptide đó. Mỗi vòng liên tiếp của chuỗi helix chứa 3 đến 4 liên kết hydrogen. Tất cả liên kết hydrogen đó tạo nên tính ổn định cho cấu trúc chuỗi xoắn helix.

Một chuỗi helix cũng chứa amino acid dạng L hoặc D. Tuy nhiên tất cả các phần còn lại phải là đồng phân lập thể; một amino acid D sẽ gây trở ngại cho cấu trúc thường lệ chứa các amino acid L và ngược lại. Trong tự nhiên, amino acid L có thể tạo dạng xoẵn trái và phải, nhưng dạng xoắn trái không thấy xuất hiện ở protein sợi.

Mỗi nhóm chính C=O và N-H sẽ tạo liên kết hydrogen với một liên kết peptide cách 4 amino acid (ví dụ, Oi với Ni+4). Điều này tạo một sự tuần hoàn, trật tự vững chắc.

Bề mặt peptide khá song song với trục xoắn và sự lưỡng cực trong chuỗi có thứ tự, ví dụ tất cả nhóm C=O có cùng hướng và tất cả nhóm N-H xếp theo hướng khác. Các chuỗi bên hướng ra ngoài trục và thường hướng về phía amino acid cuối.

Tất cả các amino acid có góc phi và psi âm, tương ứng đặc trưng cho giá trị -60 độ và -50 độ

Không phải tất cả polypeptide có thể tạo nên cấu trúc xoắn bền vững. sự tương tác giữa các chuỗi bên amino acid có thể làm bền hóa hoặc mất ổn định cấu trúc này. Ví dụ, nếu một chuỗi polypeptide có một đoạn dài mang Glu, đoạn này sẽ không hình thành dạng xoắn ở pH=7. Nhóm carboxyl tích điện âm gần kề với Glu còn lại sẽ đẩy nhau mạnh ngăn cản sự hình thành chuỗi xoắn. Vì một nguyên nhân tương tự, nếu có nhiều Lys và/hoặc Arg mang nhóm R tích điện dương ở pH=7, chúng sẽ đẩy nhau và ngăn cản sự hình thành cấu trúc xoắn. Các amino acid khác như Asn, Ser, Thr và Cys có thể làm mất sự ổn định của chuỗi xoắn nếu chúng gần nhau trong chuỗi.

Sự xoắn cuộn của chuỗi xoắn xảy ra giữa một chuỗi amino acid và phần dư 3 chuỗi (đôi khi là 4) nằm cách xa vùng kia. Amino acid tích điện dương thường thấy cách 3 amino acid so với tích điện âm, cho phép sự hình thành một cặp ion. 2 amino acid thơm thường nằm ở vị trí giống nhau hình thành tương tác kỵ nước, và một số amino acid ức chế sự hình thành dạng xoắn alpha là Pro và Gly.

Yếu tố cuối cùng ảnh hưởng đến sự bền vững của chuỗi xoắn là sự đồng nhất của các amino acid nằm gần điểm cuối của mỗi đoạng xoắn. Mỗi liên kết peptide tồn tại 2 cực điện. Các cực này liên kết với nhau thông qua liên kết hydrogen của chuỗi xoắn, dẫn đến mạng lưới lưỡng cực dọc theo chiều dài của chuỗi. 4 amino acid nằm cuối cùng của chuỗi không tham gia vào liên kết hydrogen. Cực âm và cực dương của vùng lưỡng cực chính tại nhóm amino và carbonyl gần đầu tận cùng amino và carbonyl tương ứng. Vì thế, các amino acid thường thấy ở đầu tận cùng amino của đoạn xoắn, nơi có tương tác bền với cực dương của đoạn xoắn lưỡng cực; amino acid tích điện dương ở đầu tận cùng amino ít bền vững. Điều ngược lại xảy ra ở đầu tận cùng của đoạn xoắn.

Có 5 mối liên hệ khác ảnh hưởng đến sự bền vững của chuỗi xoắn: 1) lực đẩy tĩnh điện (lực hấp dẫn) giữa các amino acid liền kề với nhóm R tích điện, 2) cấu hình của nhóm R kề bên, 3) sự tương tác giữa nhóm R của 3 hoặc 4 amino acid riêng biệt, 4) sự hiện diện của Pro và Gly, 5) sự tương tác giữa amino acid ở cuỗi đoạn xoắn và điểm lưỡng cực vốn có của chuỗi xoắn. Kiểu cấu thành chuỗi xoắn trên phụ thuộc vào sự đồng nhất và trình tự của amino acid bên trong đoạn xoắn.

Đa số các vòng xoắn trong protein cầu bị cong và méo một chút so với mô hình chuẩn của Pauling và Corey. Sự cong méo này do một số yếu tố sau:

Việc đóng gói các vòng xoắc ốc bị vùi ngăn cản các yếu tố cấu trúc bậc 2 trong lõi protein.

Proline gây ra sự cong méo khoảng 20 độ so với trục, bởi vì proline không thể tạo nên chuỗi xoằn α tuần hoàn do sự cản trở của cấu trúc không gian có tính chu kỳ của chuỗi đã ngăn nguyên tử N và ngăn cản nó hình thành liên kết hydrogen. Janet Thomas đã chỉ ra rằng proline làm cho 2 liên kết hydrogen trong chuỗi xoắn bị phá vỡ khi nhóm NH của amino acid kế tiếp cũng bị ngăn không cho hình thành liên kết hydrogen. Vòng xoắn chứa proline thường dài bởi vòng xoắn ngắn chứa proline thường bị làm mất ổn định bởi sự xuất hiện của proline. Proline thường tác động nhiều trong vùng mở rộng của chuỗi polypeptide.

Khả năng hòa tan. Vòng xoắn bị lộ thường có xu hướng tránh xa vùng hòa tan. Do nhóm C=O lộ ra ngoài có xu hướng dễ hòa tan để gia tăng năng lực của liên kết hydrogen, ví dụ xu hướng tạo liên kết H để hòa tan cũng như tạo nhóm NH. Điều này làm gia tăng sự uốn của trục xoắn.

Dạng này rất hiếm, cấu trúc này là một dạng xoắn khác biệt nhưng chúng thường ngắn và xuất hiện ở vùng cuối của chuỗi xoắn α thường. Tên 3 10 nghĩa là có 3 aminoacid ở mỗi vòng và 10 nguyên tử vây quanh nhau thành một vòng kín tạo bởi liên kết H (chú ý là nguyên tử H cũng tham gia vào nhóm này). 3 liên kết của chuỗi chính nằm giữa các amino acid bị chia cắt bởi 3 amino acid nằm dọc chuỗi (ví dụ, O i đến N i+3). Theo danh pháp này thì mô hình của Pauling và Corey là chuỗi xoắn 3.6 13, lưỡng cực của chuỗi xoắn 3 10 không có trật tự như dạng chuỗi xoắn α, ví dụ nó là cấu trúc ít bền vững hơn và là chuỗi có ít sự liên hợp.

Dạng β-sheet

Pauling và Corey đưa ra mô hình về cấu trúc đối xứng của protein sợi β-keratin. Trong dạng cấu trúc polypeptide này không có dạng xoắn ốc. thay vì thế, nó có dạng zigzag hơn là xoắn α. Amino acid trong cấu trúc đối xứng β các góc Φ và Ψ có giá trị dương. Giá trị đặc trưng của Φ là -140 độ và Ψ là 130 độ. Ngược lại, amino acid của xoắn thì cả 2 góc này mang giá trị âm. Một vùng của polypeptide mà các amino acid tồn tại dạng đối xứng sẽ là dạng sợi β và các sợi này liên kết với nhau thông qua liên kết H để tạo thành phiến.

Trong một phiến beta với 2 hoặc nhiều hơn 2 chuỗi polypeptide chạy dọc nhau và được liên kết theo một phương thức chung bởi liên kết hydrogen giữa các nhóm CO và NH của chuỗi chính. Vì vậy tất cả các liên kết hydrogen trong phiến alpha là tạo bởi các đoạn khác nhau trong chuỗi polypeptide. Sự đối ngược này với dạng xoắn alpha nơi mà tất cả liên kết hydrogen gồm yếu tố giống ở cấu trúc bậc 2. Nhóm R (các chuỗi bên) của các amino acid “láng giềng” trong điểm chuỗi beta ngược hướng.

Cấu trúc protein-phiến: Pauling và Corey dự đoán một cấu trúc lặp lại bậc 2, trật tự phân tử lặp-conformation. Trong dạng đối xứng (conformation), bộ khung của chuỗi polypeptide được mở rộng thành dạng zigzag hơn là dạng xoắn. Các chuỗi polypeptide zigzag có thể được sắp xếp kế tiếp nhau tạo thành cấu trúc một loạt các nếp gấp-gọi là phiến (sheet); liên kết hydrogen được tạo bởi các đoạn kề nhau của chuỗi polypeptide. Các chuỗi polypeptide trong một phiến có thể song song hoặc đối song (cùng hoặc ngược hướng amino – carboxyl tương ứng). Cấu trúc này khá giống nhau, mặc dù đoạn lặp lại ở cấu trúc song song là ngắn hơn (6.5 A0, ở cấu trúc đối song là 7A 0) và kiểu liên kết hydrogen khác nhau.

Một vài cấu trúc prptein giới hạn nhiều loại amino acid xuất hiện trong sheet. Khi hai sheet hoặc nhiều hơn được bao phủ gần nhau trong protein, nhóm R của các amino acid trên bề mặt phải tương đối nhỏ. Keratin-fibroin lụa và fibroin ở mạng nhện chứa nhiều Gly và Ala, 2 amino acid này có nhóm R nhỏ nhất. Quả thật, trong fibroin lụa Gly và Ala đan xen các phần lớn của trình tự.

Trong phiến beta song song, tất cả các sợi chạy cùng một hướng, trong khi đó trong các phiến đối song, chúng chạy ngược hướng nhau. Trong phiến hỗn hợp, một vài sợi song song và một số khác đối song nhau.

Trong mô hình cổ điển của Pauling và Corey, phiến beta song song ít có sự uốn xoắn nên liên kết hydrogen giữa các sợi yếu hơn.

Các phiến beta rất phổ biến trong các protein hình cầu, và hầu hết gồm ít hơn 6 chuỗi. Độ rộng của phiến beta 6 chuỗi khoảng 25 A0. Không có kết quả nào ở dạng song song và đối song được quan sát thấy, nhưng phiến song song có ít hơn 4 chuỗi là rất hiếm, có thể điều này ảnh hưởng đến sự bền vững của chúng. Phiến này có xu hướng một là tất cả song song nhau hoặc tất cả đối song nhau, còn dạng hỗn hợp không xuất hiện.

Phiến beta song song ít xoắn hơn dạng đối song và luôn bị chôn vùi. Ngược lại, phiến đối song có thể thấy sự xoắn rõ rệt hơn (twisting và beta-bulbe) và dễ hòa tan hơn. Điều này có nghĩa là phiến đối song bền vững hơn dạng song song cái mà luôn có định hình ổn định liên kết hydrogen và thực tế là ít khi thấy dạng phiến song song.

Vòng ngược (reverse turns)

Một vòng ngược là vùng của chuỗi polypeptide có liên kết hydrogen tử một nhóm CO ở chuỗi chính với nhóm NH cũng ở chuỗi chính trong 3 amino acid (ví dụ Oi đến Ni+3). Vùng xoắn bị loại khỏi định nghĩa này và vòng giữa sợi beta tạo một lớp đặc biệt được gọi là vòng kẹp tóc beta (beta-hairspin). Vòng ngược rất phổ biến trong protein hình cầu và thường thấy ở bề mặt của phân tử. người ta cho rằng các vùng này hoạt động như là trung tâm hoạt động trong quá trình gấp cuộn protein.

Vòng ngược được chia thành các lớp dựa trên góc phi ( và psi ( của amino acid ở vị trí i+1 và i+2. Loại I và loại II nếu trong hình dưới là dạng vòng phổ biến nhất, sự khác nhau chính giữa chúng là sự tồn tại hướng của liên kết peptide giữa các amino acid ở (i+1) và (i+2).

Góc xoắn giữa amino acid (i+1) và (i+2) trong 2 loại nằm trong các vùng khác nhau của đồ thị Ramachadran.

Chú ý rằng phần (i+2) của loại II nằm trong một vùng đồ thị Ramachandran có thể chỉ thấy ở Glycine. Từ sơ đồ của vòng này, nó có thể thấy được đó là phần (i+2) có một chuỗi bên. Vì thế, phần (i+2) trong vòng ngược loại 2 gần như luôn là glycine.

Các Bậc Cấu Trúc Phân Tử Protein / 2023

Peptide là một chuỗi nối tiếp nhiều amino acid (số lương ít hơn 30). Với số lượng amino acid lớn hơn, chuỗi được goi là polypeptide. Mỗi polypeptide có hai đâu tận cùng, một đầu mang nhóm amine tự do, đâu kia mang nhóm carboxyl tự do. Protein được dùng để chi đơn vị chức năng, nghĩa là một cấu trúc phức tạp trong không gian chứ không phải đơn thuần là một trinh tự amino acid. Chuỗi polypeptide có thể uốn thành cấu trúc hinh gậy như trong các protein hình sợi hay cấu trúc khối cầu như trong các protein dạng cầu hay một cấu trúc gồm cả hai dạng trên. Môt protein có thể được hinh thành từ nhiều chuỗi polypeptide.

Người ta thường phân biệt cấu trúc của phân tử protein thành bốn bậc:

Cấu trúc bậc một là trinh tự sắp xếp các gốc amino acid trong chuỗi polypeptide. Cấu trúc này đươc giữ vững nhờ liên kết peptide (liên kết cộng hóa tri). Vi mỗi một amino acid có gốc khác nhau, các gốc này có những đặc tính hóa học khác nhau, nên một chuỗi polypeptide ở các thời điểm khác nhau có những đặc tính hóa học rất khác nhau. Tuy nhiên, về tổng quát thì tất cả các chuỗi polypeptide được xây dựng một cách có hệ thống từ các nhóm nguyên tử CO, CH và NH. Sự xây dựng có hệ thống này là cơ sở để tạo nên cấu trúc bậc hai.

Lần đầu tiên năm 1954 F. Sanger người đầu tiên xác định được trình tự sắp xếp của các axit amin trong phân tử insulin. Phân tử insulin gồm hai mạch: mạch A chứa 21 amino acid và mạch B chứa 30 amino acid. Hai mạch nối với nhau bởi hai liên kết disulfua (-S-S-). Công trình này đã đặt cơ sở cho các nghiên cứu tiếp theo và ông được nhận giải thưởng Nobel 1958.

Là tương tác không gian giữa các gốc amino acid ở gần nhau trong chuỗi polypeptide. Cấu trúc được làm bền chủ yếu nhờ liên kết hydrogen được tạo thành giữa các liên kết peptide ở kề gần nhau, cách nhau những khoảng xác định. Do cấu trúc bậc 1 gấp khúc một cách ngẫu nhiên dưới các điều kiện sinh học vì các gốc R khác nhau tác động với nhau theo nhiều cách khác nhau nên cấu trúc bậc 2 xếp thành hai nhóm: xoắn alpha và lá phiến . Loại xoắn alpha là sợi ở dạng xoắn ốc, cuộn xung quanh một trục, mỗi vòng xoắn có 3,6 gốc amino acid. Trong cấu trúc này có nhiều liên kết hydro với mức năng lượng nhỏ vì vậy nó đảm bảo tính đàn hồi sinh học.

Là chuỗi polypeptid được gấp nếp nhiều lần và đưọc ổn định nhờ các liên kết hydro giữa các nguyên tử của các liên kết peptid trong đoạn kế nhau của chuỗi. Trong liên kết này các mạch đã được kéo căng ra – dễ gấp nếp nhưng rất dễ bị đứt khi kéo căng thêm. Cả hai loại cấu trúc này đều tạo nên bởi liên kết hydro giữa các khu vực liên kết peptid của mạch. Nhóm biến đổi R không tham gia vào sự hình thành cấu trúc bậc 2. Cả hai chuỗi có thể cùng có mặt trong phân tử protein.

Ví dụ : Chuỗi và β trong cấu trúc Hb trong hồng cầu.

Là tương tác không gian giữa các gốc amino acid ở xa nhau trong chuỗi polypeptide, là dạng cuộn lại trong không gian của toàn chuỗi polypeptide.

Nhiêu chuỗi polypeptide trong cơ thể sống tồn tại không phải ở dạng thẳng mà gấp khúc và qua đó mà tạo nên cấu trúc không gian ba chiều. Tuy nhiên, cấu trúc này hoàn toàn xác định, chủ yếu là do trình tự các amino acid và môi trường. Khi một chuỗi polypeptide tách ra khỏi ribosome sau khi tổng hợp và được thải ra trong tế bào chất như là môi trường tạo hình thì nó hình thành nên cấu trúc tự nhiên rất nhanh, đăc biệt đối với cấu trúc hình cầu, mang lại cho protein những đặc tính sinh lý quan trọng. Có thể do chuyển động nhiệt của các chuỗi polypeptide mà các nhóm của các gốc amino acid tiếp xúc với nhau, dẫn đến có thể kết hợp với nhau.

Cấu trúc bậc 3 đặc biệt phụ thuộc vào tính chất của các nhóm R trong mạch polypeptit. Các gốc R phân cực hay ion hóa có khuynh hướng quay ra ngoài (ưa H2O) , các gốc R không phân cực có xu thế vùi vào trong (kỵ nước).

Cấu trúc bậc 3 giữ được hằng định, bởi lực hút giữa các gốc phân cực hay ion hóa của nhóm chuỗi bên (R). Lực hút của các gốc trên với các phân tử H2O bao quanh hay giữa các liên kết hóa trị giữa các nhóm bên của chuỗi

Trong nhiều protein hinh cầu có chứa các gốc cysteine, sự tạo thành các liên kết disulfite giữa các gốc cysteine ở xa nhau trong chuỗi polypeptide, làm cho chuỗi bi cuộn lại đáng kể. Các liên kết khác, như liên kết Val der Waal, liên kết tĩnh điện, phân cực, kỵ nước và hydrogen giữa các mạch bên của các gốc amino acid đều tham gia làm bên cấu trúc bậc 3, như protein hinh cầu. Cấu trúc hình cầu của protein được gọi là cấu trúc bậc ba, là cấu trúc của enzyme.

Là tương tác không gian giữa các chuỗi của các phân tử protein gồm hai hay nhiều chuỗi polypeptide hình cầu . Mỗi chuỗi polypeptide này được gọi là một “tiểu đơn vị”. Sự kết hợp giữa các phân tử này chủ yếu là do liên kết hydrogen và kỵ nước mà không có cầu disulfit hoặc bất kỳ liên kết hóa trị nào giữa các tiểu đơn vị. Bằng cách này hai phân tử xác định có thể kết hợp với nhau tạo thành một dimer. Hemoglobin là một điển hình của protein có cấu trúc bậc 4, được tạo nên từ hai chuỗi với mỗi chuỗi có 141 gốc amino acid và hai chuỗi với mỗi chuỗi là 146 gốc amino acid.

Cấu trúc của một hoặc nhiều chuỗi polypeptide có ý nghĩa quan trọng đối với độ hòa tan và chức năng của chúng. Cấu trúc protein được hiểu là sự sắp xếp của những chuỗi riêng lẻ hoặc nhiều chuỗi . Chúng phụ thuộc nhiều vào độ pH của môi trường. Protein và chuỗi polypeptide hoà tan tốt khi những nhóm ưa nước hướng ra phía ngoài, nhóm kỵ nước hướng vào bên trong. Khi một protein thay đổi cấu trúc thì những nhóm kỵ nước quay ra ngoài, protein mất khả năng hòa tan trong nước, ví dụ trường hợp kết tủa không ở dạng tinh thể của protein sữa trong môi trường chua.

Lactic acid đươc sản sinh do vi khuẩn làm giảm pH sữa, làm thay đổi protein sữa. Nhiêu nhóm kỵ nước được hướng ra bên ngoài, protein mất khả năng tan trong nước. Vi vậy, việc thường xuyên duy trì giá tri pH trong tế bào chất rất quan trọng, vi chi có như vậy chức năng hoạt động của các enzyme trong tế bào chất mới đươc đảm bảo.

Protein Và Cấu Trúc Của Protein / 2023

Protein (Protit hay Đạm) là những đại phân tử được cấu tạo theo nguyên tắc đa phân mà các đơn phân là axít amin. Chúng kết hợp với nhau thành một mạch dài nhờ các liên kết peptide (gọi là chuỗi polypeptide). Các chuỗi này có thể xoắn cuộn hoặc gấp theo nhiều cách để tạo thành các bậc cấu trúc không gian khác nhau của protein.

Axit amin – đơn phân tạo nên protein

Protein là một hợp chất đại phân tử được tạo thành từ rất nhiều các đơn phân là các axit amin. Axit amin được cấu tạo bởi ba thành phần: một là nhóm amin (-NH2), hai là nhóm cacboxyl (-COOH) và cuối cùng là nguyên tử cacbon trung tâm đính với 1 nguyên tử hyđro và nhóm biến đổi R quyết định tính chất của axit amin. Người ta đã phát hiện ra được tất cả 20 axit amin trong thành phần của tất cả các loại protein khác nhau trong cơ thể sống. Các axit amin được liệt kê đầy đủ dưới bảng sau:

Các bậc cấu trúc của protein

Người ta phân biệt ra 4 bậc cấu trúc của protein.

Cấu trúc bậc một: Các axit amin nối với nhau bởi liên kết peptit hình thành nên chuỗi polypepetide. Đầu mạch polypeptide là nhóm amin của axit amin thứ nhất và cuối mạch là nhóm cacboxyl của axit amin cuối cùng. Cấu trúc bậc một của protein thực chất là trình tự sắp xếp của các axit amin trên chuỗi polypeptide. Cấu trúc bậc một của protein có vai trò tối quan trọng vì trình tự các axit amin trên chuỗi polypeptide sẽ thể hiện tương tác giữa các phần trong chuỗi polypeptide, từ đó tạo nên hình dạng lập thể của protein và do đó quyết định tính chất cũng như vai trò của protein. Sự sai lệch trong trình tự sắp xếp của các axit amin có thể dẫn đến sự biến đổi cấu trúc và tính chất của protein.

Cấu trúc bậc hai: là sự sắp xếp đều đặn các chuỗi polypeptide trong không gian. Chuỗi polypeptide thường không ở dạng thẳng mà xoắn lại tạo nên cấu trúc xoắn α và cấu trúc nếp gấp β, được cố định bởi các liên kết hyđro giữa những axit amin ở gần nhau. Các protein sợi như keratin, Collagen… (có trong lông, tóc, móng, sừng)gồm nhiều xoắn α, trong khi các protein cầu có nhiều nếp gấp β hơn.

Cấu trúc bậc ba: Các xoắn α và phiến gấp nếp β có thể cuộn lại với nhau thành từng búi có hình dạng lập thể đặc trưng cho từng loại protein. Cấu trúc không gian này có vai trò quyết định đối với hoạt tính và chức năng của protein. Cấu trúc này lại đặc biệt phụ thuộc vào tính chất của nhóm -R trong các mạch polypeptide. Chẳng hạn nhóm -R của cystein có khả năng tạo cầu đisulfur (-S-S-), nhóm -R của prolin cản trở việc hình thành xoắn, từ đó vị trí của chúng sẽ xác định điểm gấp, hay những nhóm -R ưa nước thì nằm phía ngoài phân tử, còn các nhóm kị nước thì chui vào bên trong phân tử… Các liên kết yếu hơn như liên kết hyđro hay điện hóa trị có ở giữa các nhóm -R có điện tích trái dấu.

Cấu trúc bậc bốn: Khi protein có nhiều chuỗi polypeptide phối hợp với nhau thì tạo nên cấu trúc bậc bốn của protein. Các chuỗi polypeptide liên kết với nhau nhờ các liên kết yếu như liên kết hyđro.

Cấu Trúc Wish: Ý Nghĩa, Cách Dùng Và Bài Tập / 2023

Trong tiếng anh để nói đến mong ước, ước muốn làm điều gì đó hay trở nên như thế nào đó chúng ta sử dụng Wish. Chính vì lẽ đó bài viết này của chúng tôi trình bày một chút về Cấu trúc wish, ý nghĩa, cách dùng và một số bài tập áp dụng.

Ý nghĩa cấu trúc wish là gì

– “Wish” là động từ được sử dụng trong câu để bày tỏ ước muốn trong quá khứ, hiện tại và tương lai của chủ thể. Tuy nhiên, cách dùng “wish” không đơn giản như việc sử dụng các loại động từ khác.

Ví dụ: I wish I would go to London in the next winter (Tôi ước mình sẽ được đi London vào mùa đông tới)

Cách dùng wish ở hiện tại

– Cấu trúc wish ở hiện tại dùng để bày tỏ ước muốn không có thật ở hiện tại hay giả định một điều trái ngược với sự thật ở hiện tại.

S + wish(es) + S + V(quá khứ)

*Lưu  ý:

Động từ đứng  sau “wish” luôn được chia ở thì quá khứ đơn.

Động từ TOBE được sử dụng sau wish luôn là WERE với tất cả các chủ ngữ.

Ví dụ:

I can’t speak English well. I wish I could speak English so well. ( tôi không thể nói tiếng anh tốt. Tôi ước tôi có thể nói tiếng anh thật giỏi)

Cách dùng wish ở quá khứ

Cấu trúc wish ở quá khứ là thể hiện : Ước muốn một điều không có thật trong quá khứ. Thường dùng để bày tỏ sự tiếc nuối đã không làm gì đó trong quá khứ.

S + wish(es) + S + had + V(PII/ed)

– Động từ sau Had chia ở quá khứ hoàn thành.

Ví dụ:

I didn’t meet her. – I wish I had met  her. ( tôi đã không gặp cô ấy. Tôi ước gì tôi đã gặp cô ấy rồi).

Cách dùng wish ở tương lai

Cấu trúc wish ở tương lai là thể hiện mong ước ở tương lai

Example:

My father drinks so much. – My mother wishes he would stop drinking. ( Cha của tôi uống bia rượu rất nhiều. Mẹ tôi ước mong ông ấy bỏ được rượu bia).

Cách dùng “If only” thay thế cho “wish” 

– Ý nghĩa: Nếu muốn nhấn mạnh ý nghĩa của “wish” chúng ta có thể sử dụng “If only” để thay thế

Example:

If only I had seen her last night

Một số trường hợp đặc biệt khi sử dụng mệnh đề Wish

Wish + Could (trong thì quá khứ)

S + wish(es) + S + could + have + V(PII/ed)

Example:

He couldn’t come to my house. – I wish he could have come to my house. ( Anh ấy không thể đến nhà của tôi. Tôi ước anh ấy có thể đến nhà của tôi).

Dùng “wish to” theo cách nói hơi mang tính hình thức, lịch sự để thay cho “want to”.

Example:

Dùng Wish + cụm danh từ phía sau để đưa ra lời chúc ai đó

Example:

Bài tập với wish

1. Viết lại câu sử dụng cấu trúc “wish +past simple”

For example: ‘I’m cold’ becomes ‘I wish (that) I wasn’t cold’. 1. I don’t have a car. __________________________________________________________________ 2. I can’t play the piano. __________________________________________________________________ 3. I’m at work. __________________________________________________________________ 4. It’s winter. __________________________________________________________________ 5. I’m ill. __________________________________________________________________ 6. I don’t have new shoes. __________________________________________________________________ 7. I can’t afford to go on holiday. __________________________________________________________________ 8. I don’t have time to read lots of books. __________________________________________________________________ 9. I can’t drive. __________________________________________________________________ 10. My laptop is broken. __________________________________________________________________

Đáp án:

1. I wish (that) I had a car. 2. I wish (that) I could play the piano. 3. I wish (that) I wasn’t at work. 4. I wish (that) it wasn’t winter. 5. I wish (that) I wasn’t ill. 6. I wish (that) I had new shoes. 7. I wish (that) I could afford to go on holiday. 8. I wish (that) I had time to read lots of books. 9. I wish (that) I could drive. 10. I wish (that) my laptop wasn’t broken.

2. Chọn câu trả lời đúng nhất.

1. I don’t have anything to smoke.

A. I wish I knew more people.

B. I wish I had more time.

C. I wish I had a cigarette.

D. I wish I knew something about cars.

E. I wish I understood it better.

2. Simon has gone on holiday and I really need to speak to him.

A. I wish I was twenty again.

B. I wish I was better-looking.

C. I wish they were smaller.

D. I wish he was here.

E. I wish I could as I love visiting Spain on holiday.

3. Girls don’t like me because I’m ugly!

A. I wish I was twenty again.

B. I wish I was better-looking.

C. I wish I had a more powerful one

D. I wish I had an interesting one.

E. I wish I could as I love visiting Spain on holiday.

4. I don’t have much time.

A. I wish I knew more people.

B. I wish I had more time.

C. I wish I wasn’t working.

D. I wish I knew something about cars.

E. I wish I understood it better.

5. My computer is old and slow.

A. I wish it were possible as it is a country I love

B. I wish I earned more money.

C. I wish I had a more powerful one

D. I wish I lived in a hotter country.

E. I wish I finished earlier.

6. It’s really cold here. The climate is awful.

A. I wish I knew more people.

B. I wish I had more time.

C. I wish I had a cigarette.

D. I wish I lived in a hotter country.

E. I wish I understood it better.

7. I’m lonely.

A. I wish I knew more people.

B. I wish I were a better cook.

C. I wish I wasn’t working.

D. I wish I knew something about cars.

E. I wish I understood it better.

8. Mark and Sally are going to India but it’s not possible for me to go with them.

A. I wish it were possible as it is a country I love.

B. I wish I had more food.

C. I wish I had a cigarette.

D. I wish I lived in a smaller country.

E. I wish I finished earlier.

9. I feel really old.

A. I wish I was twenty again.

B. I wish I earned more money.

C. I wish I had a more powerful one

D. I wish I had an interesting one.

E. I wish I could as I love visiting Spain on holiday.

10. My job is really boring.

A. I wish it were possible as it is a country I love

B. I wish I saved more money.

C. I wish I had a more powerful one

D. I wish I had an interesting one.

E. I wish I finished earlier.

11. I don’t speak Spanish.

A. I wish it were possible as it is a country I love

B. I wish I earned more money.

C. I wish I had a more powerful one

D. I wish I had an interesting one.

E. I wish I could as I love visiting Spain on holiday.

12. I don’t understand English as well as I want.

A. I wish I lived in Paris.

B. I wish I were a better cook.

C. I wish I wasn’t working.

D. I wish I knew something about cars.

E. I wish I understood it better.

13. My job pays really badly.

A. I wish it were possible as it is a country I love

B. I wish I earned more money.

C. I wish I had a cigarette.

D. I wish I lived in a hotter country.

E. I wish I finished earlier.

14. Sorry. I’ve burnt the spaghetti again.

A. I wish I lived in London.

B. I wish I were a better cook.

C. I wish they were smaller.

D. I wish he was here.

E. I wish I could have the weekend off.

15. This town is so boring.

A. I wish I lived in London.

B. I wish I was better-looking.

C. I wish they were smaller.

D. I wish he was here.

E. I wish I could have the weekend off.

16. I don’t like working late at night.

A. I wish I knew more people.

B. I wish I had more friends.

C. I wish I had a cigarette.

D. I wish I lived in a hotter country.

E. I wish I finished earlier.

17. I cannot go to the wedding as I’ve got to work.

A. I wish I lived in London.

B. I wish I were a better cook.

C. I wish I wasn’t working.

D. I wish he was here.

E. I wish I could have the weekend off.

18. My car has broken down and I don’t know what to do.

A. I wish I lived in London.

B. I wish I were a better cook.

C. I wish I wasn’t working.

D. I wish I knew something about cars.

E. I wish I could have the weekend off.

19. I’ve got to work on Saturday.

A. I wish I was twenty again.

B. I wish I was better-looking.

C. I wish they were smaller.

D. I wish he was here.

E. I wish I could have the weekend off.

20. I cannot buy trainers in ordinary shops because my feet are too big.

A. I wish I was twenty again.

B. I wish I was better-looking.

C. I wish they were smaller.

D. I wish I had an interesting one.

E. I wish I could as I love visiting Spain on holiday.

Đáp án:

1C

2D

3B

4B

5C

6D

7A

8A

9A

10D

11E

12E

13B

14B

15A

16E

17C

18D

19E

20C

3. Chọn câu trả đúng nhất.

A. lived

B. would live

C. had lived

A. had

B. would have

C. had had

A. were

B. would be

C. had been

A. didn’t buy

B. wouldn’t buy

C. hadn’t bought

A. listened

B. would listen

C. had listened

A. stopped

B. would stop

C. had stopped

A. could

B. would be able to

C. had been able to

A. lived

B. would live

C. had lived

A. was

B. would be

C. had been

A. were

B. would be

C. had been

A. hurried

B. would hurry

C. had hurried

A. was

C. would be

D. had been

A. ended

B. would end

C. had ended

A. were

B. would be

C. had been

A. paid

C. would pay

D. had paid

A. told

B. would tell

C. had told

A. came

B. would come

C. had come

A. stopped

B. would stop

C.had stopped

A. had

B. would have

C. had had

A. did

B. would do

C. had done

Đáp án:

1A

2A

3C

4C

5B

6B

7A

8A

9A

10B

11A

12B

13B

14A

15C

16C

17B

18B

19A

20A

Như vậy là chúng ta đã cùng tìm hiểu một điểm ngữ pháp vô cùng quan trọng đó là cấu trúc wish: Ý nghĩa, cách dùng và các bài tập áp dụng từ cơ bản đến nâng cao. Chúng tôi rất mong nhận được sự đóng góp ý kiến từ phía thầy cô và các bạn.

5.0